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哺乳动物支链氨基酸转移酶（BCAT）具有独特的CXXC中心。对人线粒体（hBCATm）同工酶和氧化hBCATm-Ox酶的三个CXXC中心突变体（C315A、C318A和C315A/C318A）进行了动力学和结构研究，以阐明该中心在hBCATm催化中的作用。X射线晶体学显示，CXXC基序通过其氢键网络，在优化底物定向以进行催化方面起着关键作用。在所有结构中，与野生型蛋白质相比，CXXC基序之前的β-转角结构都发生了变化。残基15和32之间的N末端环在氧化酶和突变酶中是灵活的，氧化蛋白中的紊乱更大。N末端环的无序破坏了侧链结合囊的完整性，特别是支链侧链，二羧酸基底物侧链的完整性更是如此。突变酶和氧化酶的动力学研究支持结构分析。动力学结果表明，氧化的主要影响是第二个半反应，而不是第一个半反应。氧化酶完全不活跃，而突变株表现出有限的活性。5’-磷酸吡哆胺-hBCATm结构中第二个半反应底物α-酮异己酸的模型构建表明，CXXC中心的破坏导致底物取向改变和5’-磷酸盐吡哆胺氨基的脱质子化，从而抑制催化作用。

人线粒体支链氨基转移酶同工酶：CXXC中心在催化中的结构作用。，Yennawar NH、Islam MM、Conway M、Wallin R、Hutson SM生物化学杂志。2006年12月22日；281(51):39660-71. Epub 2006年10月18日。项目管理标识代码：17050531^[1]

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