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PubMed出版物摘要

真核细胞信号识别颗粒（SRP）及其受体（SR）在分泌蛋白和膜蛋白向内质网的共翻译靶向中起着重要作用。SR是一种由两个GTPases SRalpha和SRbeta组装的异二聚体复合物，它们是膜锚定的。在这里，我们展示了哺乳动物SRbeta的2.45-A结构，其Mg2+GTP结合态与SRalpha的最小结合域（称为SRX）复合。SRbeta是Ras GTPase超家族的一员，与Arf和Sar1密切相关，而SRX属于SNARE样超家族，其折叠也被称为longin结构域。SRX绑定到P环路和SRbeta-GTP的开关区域。与其他GTPase效应复合物的结合模式和结构相似性表明SRX具有协同GAP（GTPase激活蛋白）功能。与同源酵母结构和其他长蛋白结构域的比较表明，SRX内有一个保守的可调节疏水表面，这对SRbeta-GTP:SRX界面至关重要。SRX中的螺旋交换导致晶体结构中形成二聚体。基于结构守恒，我们提出了SRbeta-GTP:SRX结构作为发生在内膜上的各种GTPase调节靶向事件中保守相互作用的原型。

哺乳动物信号识别颗粒（SRP）受体的结构是小GTPases与Longin结构域相互作用的原型。，Schlenker O、Hendricks A、Sinning I、Wild K J生物化学。2006年3月31日；281(13):8898-906. Epub 2006年1月26日。PMID:16439358^[1]

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