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PubMed出版物摘要

UDP-GalNAc家族：多肽α-N-乙酰氨基半乳糖转移酶（ppGalNAcTs）在糖基转移酶中是唯一的，包含催化和凝集素结构域，我们之前已经证明它们密切相关。在这里，我们描述了人类ppGalNAcT-2（hT2）的x射线晶体结构，它以2.75 A的分辨率与产物UDP结合，以1.64 A的分辨率结合到UDP和受体肽底物EA2（PTTDSTTPAPTTK）。UDP和残基Arg362-Ser372的构象在两种结构之间差异很大。在hT2-UDP-EA2复合物中，残基Arg362-Ser373包含在UDP上形成盖的环，将其密封在活性位点中，而在hT2-UDP复合物中，该环被折回，将UDP暴露于本体溶剂中。EA2在浅槽中与苏氨酸7结合，其位置与体外数据一致，表明其是糖基化的首选位点。hT2催化结构域和凝集素结构域的相对取向与小鼠ppGalNAcT-1的相对取向显著不同，两个hT2复合物之间也有很大差异。事实上，在hT2-UDP-EA2复合物中，除了催化结构域和凝集素结构域之间的肽桥外，基本上没有接触。因此，hT2结构揭示了催化结构域和凝集素结构域之间意想不到的灵活性，并表明hT2用于捕获糖基化底物的新机制。缺乏凝集素结构域的hT2的动力学分析证实了该结构域在作用于糖肽而非肽底物方面的重要性。hT2-UDP-EA2复合物的结构也解决了关于ppGalNAcT受体底物特异性的长期存在的问题。

人UDP-GalNAc的催化和凝集素结构域之间的动态关联：多肽α-N-乙酰氨基半乳糖转移酶-2，Fritz TA，Raman J，Tabak LA J Biol Chem。2006年3月31日；281(13):8613-9. Epub 2006年1月24日。PMID:16434399^[3]

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