第2页，共3页

结构亮点

疾病

[GELS_胡曼]GSN缺陷是5型淀粉样变（AMYL5）的原因[MIM:105120]; 也称为家族性淀粉样变芬兰型。AMYL5是一种遗传性泛发性淀粉样变，由凝胶蛋白淀粉样沉积引起。其典型特征是颅神经病变和晶格角膜营养不良。大多数患者有轻微的内脏受累，但在某些个体中可能会发生严重的全身性疾病，导致外周多神经病、淀粉样心肌病和肾病综合征，从而导致肾功能衰竭。^{[1] [2] [3] [4]}

功能

[GELS_胡曼]钙调节的肌动蛋白调节蛋白，与肌动蛋白单体或细丝的正端（或倒刺）结合，防止单体交换（末端阻塞或加盖）。它可以促进单体组装成细丝（成核）以及已经形成的细丝。在纤毛发生中起作用。^[5][ACTS_RABIT公司]肌动蛋白是一种高度保守的蛋白质，参与各种类型的细胞运动，在所有真核细胞中普遍表达。[WASL_人类]通过刺激Arp2/3复合物的肌动蛋白成核活性来调节肌动蛋白聚合。与HSF1/HSTF1结合，在热休克启动子元件（HSE）上形成复合物，负调控HSP90的表达。^[6]

进化保护

检查，由确定ConSurfDB公司。您可以阅读解释方法和可用的完整数据ConSurf公司.

另请参见

• Actin 3D结构
• Wiskott-Aldrich综合征蛋白
• 凝胶蛋白的三维结构

工具书类

1. ↑Haltia M、Prelli F、Ghiso J、Kiuru S、Somer H、Palo J、Frangione B。家族性淀粉样变（芬兰型）中的淀粉样蛋白与肌动蛋白结合蛋白凝胶蛋白同源。生物化学与生物物理研究委员会。1990年3月30日；167(3):927-32. PMID：2157434
2. ↑Maury CP、Alli K、Baumann M.芬兰遗传性淀粉样变。淀粉样纤维蛋白和人血浆凝胶蛋白之间的氨基酸序列同源性。FEBS信函。1990年1月15日；260(1):85-7. PMID：2153578
3. ↑Ghiso J、Haltia M、Prelli F、Novello J、Frangione B.芬兰型家族性淀粉样变中的Gelsolin变异体（Asn-187）。《生物化学杂志》1990年12月15日；272(3):827-30. PMID：2176481
4. ↑de la Chapelle A、Tolvanen R、Boysen G、Santavy J、Bleeker-Wagemakers L、Maury CP、Kere J.Gelsolin-derived familial amyloidosis，由天冬酰胺或酪氨酸取代天冬氨酸187残基引起。自然遗传学。1992年10月；2(2):157-60. PMID：1338910数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/ng1092-157
5. ↑Kim J、Lee JE、Heynen Genel S、Suyama E、Ono K、Lee K、Ideker T、Aza Blanc P、Gleeson JG。纤毛发生和纤毛长度调节剂的功能基因组筛选。自然。2010年4月15日；464(7291):1048-51. doi:10.1038/nature08895。PMID：20393563数字对象标识：10.1038/性质08895
6. ↑Vingadassalom D、Kazlauskas A、Skehan B、Cheng HC、Magoun L、Robbins D、Rosen MK、Saksela K、Leong JM。胰岛素受体酪氨酸激酶底物在基座形成期间与大肠杆菌O157:H7肌动蛋白装配效应器Tir和EspF（U）相连。美国国家科学院院刊2009年4月21日；106(16):6754-9. doi：，10.1073/pnas.0809131106。Epub 2009年4月6日。PMID：19366662数字对象标识：10.1073/pnas.0809131106
7. ↑Aguda AH、Xue B、Irobi E、Preat T、Robinson RC。肌动蛋白与多个WH2/β-胸腺肽基序蛋白相互作用的结构基础。结构。2006年3月；14(3):469-76. PMID：16531231数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2005.12.011