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PubMed出版物摘要

排序连接蛋白（SNX）构成了一大类PX结构域蛋白，在蛋白质运输中起着关键作用。我们在这里报告了人类排序连接蛋白22（SNX22）的解结构。尽管SNX22与任何已知结构的PX结构域蛋白的序列同源性小于30%，但发现它包含PX结构区的α/β折叠和紧凑结构核心特征。通过核磁共振弛豫测量对SNX22骨架动力学的分析表明，配体结合间隙的两个壁经历了内部运动：β1/β2环的皮秒时间尺度和聚脯氨酸基序和螺旋α2之间的环的微-毫秒时间尺度。SNX22结构与其他PX结构域不同的区域包括环连接链beta1和beta2以及环连接螺旋alpha1和alpha2，它们似乎比其他已知结构中的相应环更具流动性。通过核磁共振滴定实验研究了二丁酰-磷脂酰肌醇-3-磷酸（二丁酰-PtdIns（3）P）与SNX22的相互作用，确定了基本间隙中的结合位点，并表明配体结合仅导致与其他PX结构域的局部结构重排。由于当二丁酰基PtdIns（3）P结合时，环中的运动被抑制，因此与其他PX结构域相比，熵效应可能导致SNX22对该配体的亲和力较低。

人类分选连接蛋白22的溶液结构，宋J，赵KQ，纽曼CL，维纳罗夫DA，马克利JL蛋白质科学。2007年5月；16(5):807-14. Epub 2007年3月30日。项目管理标识号：17400918^[1]

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