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粘蛋白型O-聚糖是参与分化和恶性转化的重要碳水化合物链。O-聚糖的生物合成由N-乙酰氨基半乳糖（GalNAc）的转移启动，该转移由UDP-GalNAc:多肽α-N-乙酰氨基半乳糖转移酶（pp-GalNAc-Ts）催化。在这里，我们展示了pp-GalNAc-T10同工酶的晶体结构，该同工酶对糖基化肽具有特异性，与水解供体底物UDP-GalNAc复合，与GalNAc-丝氨酸复合。与未复合的pp-GalNAc-T1的结构比较表明，在供体-底物结合时，催化中心附近的两个环中发生了显著的构象变化，并且催化结构域和凝集素结构域之间的不同结构域间排列形成了受体底物的窄缝。凝集素β亚结构域上的催化中心和碳水化合物结合位点之间的距离影响GalNAc糖基化在GalNAc糖基化肽底物上的位置。一种嵌合酶，其中pp-GalNAc-T10的两个结构域通过pp-GalNAc-T1的连接子连接，获得对非糖基化受体的活性，确定了在不同同工酶中产生不同受体特异性以产生广泛O-聚糖的潜在机制。

人类UDP-GalNAc碳水化合物转移活性的结构基础：多肽α-N-乙酰氨基半乳糖转移酶（pp-GalNAc-T10）。，Kubota T、Shiba T、Sugioka S、Furukawa S、Sawaki H、Kato R、Wakatsuki S、Narimatsu H J分子生物学。2006年6月9日；359(3):708-27. Epub 2006年4月19日。PMID:16650853^[1]

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