结构亮点
功能
MYSM1_人类金属蛋白酶,特异性地氘化单泛素化组蛋白H2A,表观遗传转录抑制的特异标记,从而起到辅激活剂的作用。在超乙酰化核小体中优先使用氘代单泛素化H2A。组蛋白H2A的去泛素化导致组蛋白H1从核小体磷酸化和解离。通过参与雄激素受体(AR)诱导的基因激活的启动和延长步骤,充当辅激活剂。[1]
进化保护
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PubMed出版物摘要
SWIRM是在几种染色质相关蛋白中发现的保守结构域。根据其序列,SWIRM家族成员可分为三个亚家族,分别以Swi3、LSD1和Ada2为代表。在这里,我们报道了人类MYb-like、SWIRM和Mpn域包含蛋白-1(MYSM1)的SWIRM结构。MYSM1 SWIRM构造形成了一个紧凑的HTH相关褶皱,由五个字母组成,在已知的SWIRM结构中,这与Swi3 SWIRM最相似。MYSM1和Swi3 SWIRM结构与LSD1结构比Ada2alpha结构更相似。MYSM1和LSD1的SWIRM结构域缺乏DNA结合活性,而Ada2alpha和人类Swi3对应物SMARCC2的结构域结合DNA。MYSM1和SMARCC2 SWIRM结构域的DNA结合能力的不同可能是由于最后一个螺旋中的一些氨基酸差异造成的。这些结果表明,SWIRM家族确实分化为三个结构亚家族(Swi3/MYSM1、LSD1和Ada2型),Swi3/MYSM1-型亚家族进一步分化为两个功能不同的群体。我们还解决了MYSM1的SANT结构域的结构,并证明它以与c-Myb DNA结合域相似的模式结合DNA。
SWIRM结构域亚型的结构和功能差异。,Yoneyama M、Tochio N、Umehara T、Koshiba S、Inoue M、Yabuki T、Aoki M、Seki E、Matsuda T、Watanabe S、Tomo Y、Nishimura Y、Harada T、Terada T,Shirouzu M、Hayashizaki Y、Ohara O、Tanaka A、Kigawa T、Yokoyama S J Mol Biol。2007年5月25日;369(1):222-38. Epub 2007年3月19日。PMID:17428495[2]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
工具书类
- ↑Zhu P,Zhou W,Wang J,Puc J,Ohgi KA,Erdjument Bromage H,Tempst P,Glass CK,Rosenfeld MG。一种在转录调控中协调组蛋白乙酰化和H1解离的组蛋白H2A去泛素酶复合物。分子细胞。2007年8月17日;27(4):609-21. PMID:17707232数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2007.07.024
- ↑Yoneyama M、Tochio N、Umehara T、Koshiba S、Inoue M、Yabuki T、Aoki M、Seki E、Matsuda T、Watanabe S、Tomo Y、Nishimura Y、Harada T、Terada T、Shirouzu M、Hayashizaki Y、Ohara O、Tanaka A、Kigawa T、Yokoyama S。SWIRM结构域亚型的结构和功能差异。分子生物学杂志。2007年5月25日;369(1):222-38. Epub 2007年3月19日。PMID:17428495数字对象标识:2016年10月10日/j.jmb.2007.03.027