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PubMed出版物摘要

蛋白磷酸酶5（Ppp5）是几种通过四肽重复序列（TPR）结构域与Hsp90伴侣结合的蛋白质之一。我们报道了Ppp5的TPR结构域与Hsp90的C末端五肽的络合物的溶液结构。这种结构具有肽结合的“双羧酸钳”机制，首次见于与Hsp90和Hsp70肽的Hop-TPR结构域复合物中。然而，核磁共振数据显示，Ppp5钳是高度动态的，并且在整个复合物中有多种肽类结合和迁移模式。虽然这种相互作用具有很高的亲和力，但在肽和Ppp5-TPR结构域之间发现的持久接触相对较少，因此解释了其在体内结合Hsp70和Hsp90时的混杂性。我们考虑了这种动态结构对Ppp5自身抑制缓解机制以及TPR介导的其他蛋白质对Hsp90的识别机制的可能影响。

蛋白磷酸酶5与Hsp90在TPR域介导的相互作用中的构象多样性，Cliff MJ，Harris R，Barford D，Ladbury JE，Williams MA Structure。2006年3月；14（3）：415-26。PMID:16531226^[1]

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