结构亮点
功能
AP2M1_RAT（AP2M1_额定）衔接蛋白复合物2（AP-2）的成分。衔接蛋白复合物在不同的膜交通途径中通过运输囊泡进行蛋白质运输。衔接蛋白复合物是囊泡外壳成分，似乎与货物选择和囊泡形成有关。AP-2参与氯氰菊酯依赖性的内吞作用，在该内吞作用中，货物蛋白被纳入由氯氰菊酯包围的囊泡（氯氰添加物囊泡，CCV）中，这些囊泡注定要与早期内体融合。网格蛋白作为一种机械支架，但本身无法直接与膜组件结合。能够直接与网格蛋白以及膜的脂质和蛋白质组分结合的网格蛋白相关衔接蛋白（AP）复合物被认为是导致CCV形成的主要网格蛋白衔接蛋白。AP-2还作为一种货物受体，选择性地对受体介导的内吞作用中涉及的膜蛋白进行分类。AP-2似乎在突触前表面的突触囊泡膜的再循环中发挥作用。AP-2识别跨膜货运分子胞质尾部内的Y-X-X-[FILMV]（Y-X-X-Phi）和[ED]-X-X-L-[LI]内吞信号基序。AP-2也可能通过ARF6调节的非甲氰菊酯途径在维持正常的内吞后贩运中发挥作用。AP-2μ亚单位与跨膜货物蛋白结合；它识别Y-X-X-Phi图案。与Y-X-X-Phi基序相互作用的表面区域在细胞溶质AP-2中是不可访问的，但通过膜相关AP-2中“Tyr-156”处AP-2 mu亚基磷酸化后的构象变化变得可访问。膜特异性磷酸化事件似乎涉及组装的网格蛋白，它激活AP-2μ激酶AAK1（通过相似性）。在Wnt信号转导下卷曲家族成员的内吞作用中起作用。[1] [2] [3] [4]
进化守恒
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PubMed出版物摘要
在网格蛋白介导的内吞过程中，细胞表面的蛋白质被网格蛋白衔接子（主要是衔接子复合体AP2）选择包含在网格蛋白包被的囊泡中。ATP-门控离子通道的P2X4亚型在其C端有两个推测的内吞基序：一个规范的YXXPhi基序和一个非规范的YXXXPhi基模（YEQGL）。我们证明P2X4受体的内吞优先由YXXGPhi基序介导，因为由于通道的结构，AP2无法访问YXXPhi基序。AP2的mu2亚基残基160-435与P2X4 C末端肽之间的复合物的晶体结构表明，YEQGL基序与YXXPhi基序在同一位点与mu2结合。与YXXPhi基序相比，Y和Phi残基被容纳在mu2中相同的疏水囊中，它们之间的额外残基被肽骨架构型的变化所容纳。这些数据表明，潜在的基于酪氨酸的内吞信号家族必须扩大，以包括在Y+3（YXXGPhi）具有额外甘氨酸的基序。
非标准YXXGPhi内吞基序：AP2识别和P2X4受体的优先利用。，Royle SJ、Qureshi OS、Bobanovic LK、Evans PR、Owen DJ、Murrell-Lagnado RD J Cell Sci。2005年7月15日；118（第14部分）：3073-80。Epub 2005年6月28日。PMID:15985462[5]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
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