结构亮点
功能
UBC_人类泛素要么共价附着在另一种蛋白质上，要么游离（非锚定）。当共价结合时，它通过一个异肽键与目标蛋白质结合，作为单体（单泛素）、通过泛素不同Lys残基连接的聚合物（多泛素链）或通过泛素的引发剂Met连接的线性聚合物（线性多泛素链节）。当多泛素链连接到目标蛋白时，根据连接的泛素的Lys残基，多泛素具有不同的功能：Lys-6连接可能参与DNA修复；Lys-11-linked参与ERAD（内质网相关降解）和细胞周期调控；Lys-29-linked参与溶酶体降解；Lys-33-linked参与激酶修饰；Lys-48-linked通过蛋白酶体参与蛋白质降解；Lys-63-linked参与内吞、DNA损伤反应以及导致转录因子NF-kappa-B活化的信号传递过程。通过引发剂Met附着形成的线性聚合物链导致细胞信号传递。泛素通常与靶蛋白的Lys残基结合，但在极少数情况下观察到与Cys或Ser残基结合。当多泛素是游离的（非锚定多泛素）时，它也具有不同的作用，例如在蛋白激酶的激活和信号传递中。[1] [2]
进化保护
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PubMed出版物摘要
当基于核过热效应（NOE）的经典方法失败时，考虑到自由分子的高分辨率结构，有可能仅基于化学位移微扰（CSP）数据，结合剩余偶极耦合（RDC）的定向约束，对溶液中络合物的结构进行建模。RDC可纳入以下各种策略的对接：作为直接约束和/或作为分子间矢量投影角约束（Meiler等人，J Biomol NMR 2000；16:245-252）。后者用于对接的优点是，它们直接定义了分子的相对方向。这里显示了一种组合协议，其中RDC首先作为向量间投影角度约束引入，然后作为直接约束引入，以获得最佳性能。该方法在我们的信息驱动对接方法HADDOCK（Dominguez等人，J Am Chem Soc 2003；125:1731-1737）中实施，用于确定Lys48连接的双-双奎宁的溶液结构，此前已获得其化学位移映射、RDC和（15）N弛豫数据（Varadan等人，J Mol Biol 2002；324:637-647). 从CSP和RDC数据得出的所得结构使用（15）N弛豫数据进行交叉验证。溶液结构与晶体结构的不同在于两个泛素单元相对旋转20度。
在NMR驱动的蛋白质对接中使用剩余偶极耦合的各种策略：应用于Lys48连接的双-双奎宁和验证15N-弛豫数据。，van Dijk AD、Fushman D、Bonvin AM蛋白质。2005年8月15日；60(3):367-81. PMID:15937902[3]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Huang F，Kirkpatrick D，Jiang X，Gygi S，Sorkin A.激酶域内多泛素化对EGF受体内化和降解的差异调节。分子细胞。2006年3月17日；21（6）：737-48。PMID：16543144数字对象标识：S1097-2765（06）00120-1
- ↑Komander D.蛋白质泛素化的新兴复杂性。生物化学Soc Trans。2009年10月；37（第5部分）：937-53。doi:10.1042/BST0370937。PMID：19754430数字对象标识：10.1042/BST0370937
- ↑van Dijk AD，Fushman D，Bonvin AM。在NMR驱动的蛋白质对接中使用剩余偶极耦合的各种策略：应用于Lys48连接的双-双奎宁和验证15N-弛豫数据。蛋白质。2005年8月15日；60(3):367-81. PMID：15937902数字对象标识：10.1002/保护20476
