结构亮点
功能
Q90VI2_9HIV1型包膜糖蛋白gp160：在宿主内质网中寡聚为主要三聚体。第二次，gp160在宿主高尔基体中转运，在那里完成糖基化。然后，前体在反式高尔基体中被蛋白质水解裂解，从而被细胞furin或furin-like蛋白酶激活以产生gp120和gp41。[HAMAP-Rule:MF_04083]表面蛋白gp120：通过结合初级受体CD4将病毒附着到宿主淋巴细胞。这种相互作用诱导结构重排，为趋化因子共受体CXCR4和/或CCR5创造高亲和力结合位点。作为CD209/DC-SIGN和CLEC4M/DC-SIGNR的配体，它们分别存在于树突状细胞（DC）、肝窦和淋巴结窦的内皮细胞上。这些相互作用允许这些细胞在粘膜表面捕获病毒颗粒，并随后传播到允许细胞。HIV破坏树突状细胞的迁移特性，获得淋巴结中的CD4+T细胞。病毒以反式（无DC感染，通过病毒捕获和传播）或顺式（DC生产性感染后，通过通常的CD4-gp120相互作用）的方式传播到许可的T细胞，从而诱导强烈感染。在转染中，结合病毒在数天内仍具有感染性，有人认为它们不会被降解，而是在靠近细胞膜的DC内的非溶酶体酸性细胞器中受到保护，因此在DC从外围向淋巴组织迁移期间，有助于病毒感染潜能。到达淋巴组织后，完整的病毒会再循环回树突状细胞表面，从而将病毒传播到CD4+T细胞。[HAMAP-Rule:MF_04083]跨膜蛋白gp41：作为一种I类病毒融合蛋白。在目前的模型下，蛋白质至少有3种构象状态：融合前的天然状态、融合前的发夹中间状态和融合后的发夹状态。在病毒与靶细胞膜融合过程中，卷曲螺旋区（七肽重复序列）呈现出三肽结构，将融合肽定位在靠近外结构域C末端区域的位置。这种结构的形成似乎驱动了病毒和靶细胞膜的并置和随后的融合。完全融合发生在宿主细胞内体中，并且依赖于动力学，然而，一些脂质转移可能发生在质膜上。病毒在内胚体融合之前很久就经历了氯氰菊酯依赖性内化，因此在融合过程中最小化了保守病毒表位的表面暴露，并降低了针对这些表位的抑制剂的功效。膜融合导致核衣壳进入细胞质。[HAMAP-规则：MF_04083]
进化保护
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PubMed出版物摘要
人单克隆抗体2219是一种从1型人类免疫缺陷病毒感染者分离出的中和抗体。2219最初选择用于与V3融合蛋白结合，并能中和B、a和F亚型的主要分离物。因此，2219代表一种交叉反应的人类抗V3抗体。Fab 2219与可变V3β发夹的一个面结合，主要接触V3的N末端β链上的保守残基，使V3冠部或尖端基本上可以接触到。三个V3/2219复合物揭示了V3冠层侧面N端和C端区域的抗体结合构象，并说明了V3环的扭转如何改变相邻V3β链中氨基酸的相对排列和配对，以及抗体如何适应具有不同序列的V3环。
人类免疫缺陷病毒1型（HIV-1）中和抗体2219与三种不同的V3肽复合物的晶体结构揭示了HIV-1交叉反应的一种新的结合模式。，Stanfield RL、Gorny MK、Zolla-Pazner S、Wilson IA J Virol。2006年6月；80(12):6093-105. 项目管理标识号：16731948[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Stanfield RL，Gorny MK，Zolla-Pazner S，Wilson IA。人类免疫缺陷病毒1型（HIV-1）中和抗体2219与三种不同V3肽复合物的晶体结构揭示了HIV-1交叉反应的新结合模式。《维罗尔杂志》。2006年6月；80(12):6093-105. PMID：16731948数字对象标识：80/12/6093
