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PubMed出版物摘要

人Ki67的叉头相关（FHA）结构域与人核仁蛋白hNIFK相互作用，识别在Thr234磷酸化的44个残基片段hNIFK226-269。这里我们表明，高亲和力结合需要两种激酶CDK1和GSK3的顺序磷酸化，从而产生pThr238、pThr244和pSer230。我们测定了Ki67FHA与三磷酸化肽hNIFK226-269（3P）复合物的溶液结构，不仅揭示了pThr234的局部识别，还揭示了通过添加hNIFK的β链扩展FHA结构域的β片。FHA结构域与生物相关结合伙伴的复合物的结构提供了对配体特异性的见解，并可能将癌症标记蛋白Ki67与与细胞命运规范相关的信号通路联系起来。

序列磷酸化和多位点相互作用表征了Ki67、Byeon IJ、Li H、Song H、Gronenborn AM、Tsai MD Nat Struct Mol Biol的FHA结构域对特定靶点的识别。2005年11月；12(11):987-93. PMID:16244663^[1]

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