第2次

PubMed出版物摘要

蛋白水解修饰的人α1-抗糜蛋白酶（ACT）是丝氨酸蛋白酶超家族的一员，其晶体结构已通过Paterson搜索技术求解，并在2.7A分辨率下精确到18.0%的R因子，与标准键长和角度的平均偏差分别为0.013A和3.1度。最终模型由374个氨基酸残基、126个溶剂分子和5个糖残基组成。Asn70可以明确地确定为糖基化位点，Asn104也可能是糖基化的。将裂解的ACT的结构与裂解的α1-抗胰蛋白酶（α1-PI）和plakalbumin进行比较，后者分别是裂解蛇蛋白和完整蛇蛋白的典型模型。劈开的ACT与劈开的α1 PI非常相似；特别是，它具有通过蛋白水解释放的链s4A，作为中间链插入β-表A中。ACT和α1 PI仅在插入部位局部不同，但s3C-turn-s4C段除外，该段被几个埃单位取代。ACT的这个区域参与DNA结合。

2.7A分辨率下裂解的人α1-抗糜蛋白酶的晶体结构及其与其他蛇毒的比较。，Baumann U、Huber R、Bode W、Grosse D、Lesjak M、Laurell CB分子生物学杂志。1991年4月5日；218(3):595-606. 项目管理标识号：2016749^[2]

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