2a55年

PubMed出版物摘要

人类C4b结合蛋白（C4BP）保护宿主组织和那些能够劫持血浆糖蛋白的病原体免受互补性介导的破坏。我们现在表明，C4BPα链的前两个补体控制蛋白（CCP）模块，加上连接它们的四个残基，对于结合细菌毒力因子，即化脓链球菌M4（Arp4）蛋白是必要的和充分的。核磁共振结构测定揭示了C4BP区域内两个紧密耦合的长排列CCP模块。化学位移微扰研究表明，M4的N末端高变区与包含CCP模块2的链1的位点结合。这种相互作用伴随着C4BP内的互调重新定向。因此，我们提供了病原体逃避补体的相互作用的详细图片。

人类C4b结合蛋白，与链球菌M蛋白（一种主要细菌毒力因子）相互作用的结构基础。，Jenkins HT、Mark L、Ball G、Persson J、Lindahl G、Uhrin D、Blom AM、Barlow PN生物化学杂志。2006年2月10日；281(6):3690-7. Epub 2005年12月5日。PMID:16330538^[1]

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