扎伊

PubMed出版物摘要

血小板反应蛋白-1（TSPN-1）的N末端结构域介导该蛋白与（1）细胞粘附期间的糖胺聚糖、钙网蛋白和整合素的相互作用，（2）摄取和清除期间的低密度脂蛋白受体相关蛋白，以及（3）血小板聚集期间的纤维蛋白原。TSPN-1至1.8A分辨率的晶体结构是一个β三明治，由13条反向平行的β链和1条不规则的股状片段组成。N端和C端区域的独特结构特征以及二硫键位置，将TSPN-1与层粘连蛋白G结构域和其他刀豆球蛋白A样凝集素/葡聚糖酶超家族成员区分开来。TSPN-1与肝素复合物的晶体结构表明，域底部广泛带正电荷的斑块中的残基R29、R42和R77与肝素的硫酸基特异性相关。TSPN-1结构和确定的相邻连接子区域为分析各种分子的TSPN结构域提供了结构框架，包括TSP、NELL、许多胶原蛋白、TSPEAR和kielin。

血小板反应蛋白-1 N末端结构域及其与合成五聚体肝素的复合物的结构，Tan K，Duquette M，Liu JH，Zhang R，Joachimiak a，Wang JH，Lawler J Structure。2006年1月；14(1):33-42. PMID:16407063^[3]

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