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PubMed出版物摘要

人类通用转录因子TFIIH参与转录和DNA核苷酸切除修复。在复合物的10个亚基中，p44亚基在这两种机制中起着关键作用。其N末端结构域与XPD解旋酶相互作用，而C末端结构域则专门参与启动子逃逸活动。通过将暴露和非暴露的半胱氨酸残基突变为丝氨酸，我们产生了一种适用于溶液结构测定的p44-（321-395）可溶性突变体。该域采用具有β链顺序组织的C4C4环域结构，该结构通过β片元素的循环排列与规范环域相关。分子表面和诱变实验的分析表明，p44-（321-395）与TFIIH p34亚基的结合不是通过静电相互作用介导的，因此与先前报道的涉及环结构域的相互作用机制不同。

TFIIH P44亚基C末端结构域的溶液结构揭示了一种新型的C4C4环结构域，参与蛋白质-蛋白质相互作用。，Kellenberger E、Dominguez C、Fribourg S、Wasielewski E、Moras D、Poterszman A、Boelens R、Kieffer B J生物化学。2005年5月27日；280(21):20785-92. Epub 2005年3月24日。项目管理标识号：15790571^[1]

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