2009年1月

PubMed出版物摘要

km23（96个残基，11kDa）是果蝇路障的哺乳动物直系物，是LC7/robl/km23类动力蛋白轻链的创始成员。已证明km23在TGFβ受体激活后被丝氨酸磷酸化，并结合肌动蛋白中间链以响应这种磷酸化。在此，我们报道了km23的三维溶液结构，该结构显示为同二聚体的三维溶液，类似于在p14和MP1（MglB/robl超家族的两个远亲成员）之间形成的异二聚体络合物，但不同于LC8和Tctex-1类动力蛋白轻链，也采用同二聚体结构。km23的保守表面残基，包括三个丝氨酸残基，主要位于分子的单个表面。与此面相邻的是由相反单体的环不完全重叠而形成的大裂口。如在两个领域收集的核磁共振弛豫数据所示，几个分裂残基在ns-ps和ms-mus时间尺度上是灵活的。基于这些观察结果，我们提出分子中心面上的保守残基补丁对应于km23结合动力蛋白中间链的位点，并且在来自两个单体的环的重叠之间形成的柔性裂缝对应于km23结合其他伴侣的位点，如TGFβII型受体或Smad2。

同二聚肌动蛋白轻链km23的结构和动力学，Ilangovan U，Ding W，Zhong Y，Wilson CL，Groppe JC，Trbovich JT，Zuniga J，Demeler B，Tang Q，Gao G，Mulder KM，Hinck AP J Mol Biol。2005年9月16日；352(2):338-54. PMID:16083906^[1]

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