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PubMed出版物摘要

L-脯氨酸是一种氨基酸，在蛋白质中起着重要作用，对蛋白质折叠、结构和稳定性有独特贡献，这种氨基酸作为序列再识别基序。脯氨酸的生物合成可以通过两条途径进行，一条来自谷氨酸，另一条来自精氨酸。在这两条途径中，生物合成的最后一步，即δ1-吡咯烷-5-羧酸盐（P5C）转化为L-脯氨酸，是由δ1-吡喃-5-羧基还原酶（P5CR）催化的，该酶使用NAD（P）H作为辅因子。我们分别以2.0埃和2.15埃的分辨率测定了两种人类病原体脑膜炎奈瑟菌和化脓链球菌P5CR的第一个晶体结构。P5CR的催化单元是由两个结构域组成的二聚体，但生物单元似乎具有物种特异性。P5CR的N-末端结构域是一个α/β/α三明治，一个罗斯曼折叠。C-末端二聚结构域富含α-螺旋并显示结构域交换。在两种完全不同的初级序列背景下，P5CR的天然结构与与L-脯氨酸和NADP+复合的结构的比较提供了关于关键功能特征的独特信息：活性位点和催化机制。晶体结构中观察到抑制性L-脯氨酸。

来自人类病原体脑膜炎奈瑟菌和化脓链球菌的δ1-吡咯烷-5-羧酸还原酶的晶体结构。，Nocek B、Chang C、Li H、Lezondra L、Holzle D、Collart F、Joachimiak A分子生物学杂志。2005年11月18日；354(1):91-106. Epub 2005年9月2日。PMID:16233902^[1]

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