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在乙酰氧肟酸和N-异丁基-N-[4-甲氧基苯基磺酰基]甘氨酰氧肟酸存在下，分别以1.0和1.3-A的分辨率在结晶状态下用x射线衍射法求解了基质金属蛋白酶12的催化结构域，并与之前发表的具有batimastat的加合物的1.2-A分辨率的x射线结构进行了比较。N-异丁基-N-[4-甲氧基苯基磺酰基]甘氨酰羟肟酸加合物的结构已在溶液中用核磁共振法进行了求解。三种x射线结构和溶液结构相似但不完全相同，环中的差异较大。我们认为，许多循环在不同的时间尺度上表现出解的动力学行为。蛋白质某些柔性区域的不同构象在不同的结晶环境中可以观察到“冻结”。核磁共振研究的溶液中的迁移率揭示了可接近时间尺度上的构象平衡，即从10（-5）s到ms或更多。一些残余偶极耦合的平均值与低至10（-9）s的进一步运动一致。最后，在100K的结晶状态下，每个冷冻构象的局部热运动与皮秒时间尺度上的局部运动很好地相关。催化结构域关键部分的灵活性/构象异质性是基质金属蛋白酶的一个规则，而不是例外，通过检查一个x射线结构可能会低估其程度。主干灵活性可能在选择性抑制剂设计中遇到的困难中发挥作用，但它可能是底物结合和广泛底物特异性的必要条件。

基质金属蛋白酶的构象变异：超越单一3D结构。，Bertini I、Calderone V、Cosenza M、Fragai M、Lee YM、Luchinat C、Mangani S、Terni B、Turano P Proc Natl Acad Sci US A.2005年4月12日；102(15):5334-9. Epub 2005年4月4日。PMID:15809432^[1]

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