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PubMed出版物摘要

人PPIL1（肽基脯氨酰异构酶样蛋白1）是人35S U5小核糖核酸酶颗粒和45S活化剪接体的特异性成分。SKIP是45S活化剪接体的另一个基本成分，在催化步骤1之前将其招募到剪接体中。它稳定地与SKIP结合，SKIP也存在于35S中，并作为核基质蛋白激活剪接体。本文报道了用核磁共振波谱测定PPIL1的溶液结构。PPIL1的结构类似于亲环素家族的其他成员，并表现出PPLase活性。为了研究其与SKIP的体外相互作用，我们通过GST下拉实验和表面等离子体共振鉴定了SKIP接触区域。我们提供了PPIL1与SKIP稳定相关的直接证据。SKIP-（59-129）的N-末端肽与PPIL1的解离常数为1.25 x 10（-7）M。我们还使用化学位移微扰实验来显示PPIL1上可能的SKIP结合界面。这些结果表明，在剪接体激活期间，PPIL1-SKIP复合物中存在一种新的亲环蛋白接触模式。讨论了在激活过程中这种与剪接体重排结合的生物学意义。

人肽基脯氨酰异构酶样蛋白1的溶液结构及其与SKIP的相互作用。，Xu C，Zhang J，Huang X，Sun J，Xu Y，Tang Y，Wu J，Shi Y，Huang-Q，Zhang-Q J生物化学。2006年6月9日；281(23):15900-8. Epub 2006年4月4日。PMID:16595688^[2]

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