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结构亮点

功能

HPBP1_人类通过改变HSPA1A ATP结合域的构象和干扰ATP结合来抑制HSPA1A伴侣活性。干扰STUB1介导的泛素化并抑制伴侣辅助的未成熟CFTR降解。^{[1] [2] [3] [4]}

进化保护

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参考文献

1. ↑Raynes DA，Guerriro V Jr.通过一种新的Hsp70结合蛋白抑制Hsp70 ATP酶活性和蛋白复性。生物化学杂志。1998年12月4日；273(49):32883-8. PMID：9830037
2. ↑Raynes DA，Guerrero V.HspBP1亚型、Hsp70抑制剂的分离和表征。Biochim生物物理学报。2000年1月31日；1490(1-2):203-7. PMID：10786638
3. ↑McLellan CA、Raynes DA、Guerrerro V.HspBP1是一种Hsp70耳蜗酮，具有两个结构域，能够改变Hsp70 ATP酶域的构象。生物化学杂志。2003年5月23日；278(21):19017-22. Epub 2003年3月21日。PMID：12651857数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M301109200
4. ↑Alberti S、Bohse K、Arndt V、Schmitz A、Hohfeld J。辅酶HspBP1抑制CHIP泛素连接酶并刺激囊性纤维化跨膜电导调节因子的成熟。分子生物学细胞。2004年9月；15(9):4003-10. Epub 2004年6月23日。PMID：15215316数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1091/mbc.E04-04-0293
5. ↑Shomura Y、Dragovic Z、Chang HC、Tzvetkov N、Young JC、Brodsky JL、Guerriro V、Hartl FU、Bracher A.HspBP1对Hsp70功能的调节：结构分析揭示了Hsp70核苷酸交换的替代机制。分子细胞。2005年2月4日；17(3):367-79. PMID：15694338数字对象标识：2016年10月10日/j.molcel.2004.12.023