结构亮点
功能
Q75760_9HIV1型囊膜glyprotein gp160前体通过与内质网中的CD4抗原相互作用并阻断其向细胞表面的转运来下调细胞表面CD4抗原（根据相似性）。[RuleBase:RU004292][SAAS:SAAS000328_004_020447]gp120-gp41异二聚体允许病毒通过CD4阴性细胞（例如肠、直肠和宫颈上皮屏障的简单上皮单层）进行快速的细胞转移。gp120和gp41都能特异性识别上皮细胞脂筏结构中存在的鞘糖脂半乳糖基陶瓷（GalCer）或3'磺基半乳糖基陶瓷（Gal S）。与这些替代受体结合可使病毒通过上皮细胞快速转染细胞。这种经细胞小泡介导的病毒从上皮细胞顶端向基底外侧的转运并不涉及细胞本身的感染（通过相似性）。[SAAS:SAAS000328_004_240990]
进化保护
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PubMed出版物摘要
人类免疫缺陷病毒1型（HIV-1）gp41包膜糖蛋白胞外域的膜近端区域是迄今为止分离的五种广泛中和的抗HIV-1抗体中的三种的靶点。我们测定了其中一种抗体2F5的抗原结合片段的晶体结构，该抗体与gp41膜近端区域的7、11和17肽复合，分辨率分别为2.0-、2.1-和2.2-A。这些结构显示出延伸的gp41构象，其长度超过30 A。与抗体的五个互补性决定区域以及非多态性区域进行接触。只有gp41表位的一个排他性带电面被2F5结合，而疏水的非结合面可能由于外结构域的其他部分的遮挡而被隐藏。结构显示，2F5抗体是独特构建的，可以与靠近膜表面的表位结合，并且在很大程度上不受大规模空间位阻的影响。蛋白质脂质体的生化研究证实了脂质膜和疏水环境在结合2F5和4E10中的重要性，4E10是另一种广泛中和抗体，可识别gp41的膜近端区域。基于这些结构和生化结果，提出了诱导2F5-和4E10-类广泛中和抗HIV-1抗体的免疫策略。
抗人类免疫缺陷病毒1型抗体2F5及其gp41表位复合物的结构和机理分析。，Ofek G、Tang M、Sambor A、Katinger H、Mascola JR、Wyatt R、Kwong PD J Virol。2004年10月；78(19):10724-37. PMID:15367639[1]
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另请参见
工具书类
- ↑Ofek G，Tang M，Sambor A，Katinger H，Mascola JR，Wyatt R，Kwong PD。抗人类免疫缺陷病毒1型抗体2F5与其gp41表位复合物的结构和机理分析。《维罗尔杂志》。2004年10月；78(19):10724-37. PMID：15367639数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1128/JVI.78.19.10724-10737.2004
