1个ip

PubMed出版物摘要

以1.5 a的分辨率测定了G蛋白Gialpha1与非水解GTP类似物鸟苷-5'-（β-氨基）三磷酸盐（GppNHp）的络合结构。GppNHp是一种水分子，它与Glu43的侧链和磷酸γ基团的氧原子氢键相连。必需催化残基Gln204的侧链呈现出与鸟嘌呤5'-O-3-硫代三磷酸或过渡态模拟GDP络合物中观察到的构象明显不同的构象。AlF4-。氢键和空间相互作用使Gln204与假定的亲核水分子相互作用，但不能与五配位过渡态相互作用。Gln204必须从这种自抑制状态释放出来才能参与催化。RGS蛋白可通过将氨基酸侧链插入Gln204占据的位点，部分地通过G蛋白α亚基加速GTP水解速度，从而破坏Galpha的自抑制状态。

Gialpha1.GppNHp的结构，galpha蛋白底物复合物中的自动抑制。，Coleman DE，Sprang SR生物化学杂志。1999年6月11日；274(24):16669-72. PMID:10358003^[2]

来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。