美国国家科学院院刊。1995年3月14日；92(6): 2008–2011.
以前鉴定出的功能不确定的蛋白质是核蛋白α，与核蛋白β一起在核孔复合体处输入底物。
洛克菲勒大学细胞生物学实验室，霍华德·休斯医学研究所，纽约州纽约市10021。
摘要
此前，我们已经纯化了一种称为核外泌素的胞浆蛋白复合物，该复合物在洋地黄素透化细胞的核膜处对接输入底物，并对其97kDaβ亚基进行了分子克隆和测序。我们现在报告说，核蛋白α亚单位是之前确定的功能尚不明确的蛋白质NPI-1/SRP-1。使用纯化的重组核蛋白α或β亚单位，我们表明无论是核蛋白α还是核蛋白β单独都不足以将导入底物停靠在核膜上。只有当两个亚单位都存在时，才会发生对接。此外，通过两个重组核蛋白亚基对接导入底物是有效的，因为它导致对接底物在存在额外的、先前表征的细胞溶质因子的情况下发生核内化。在使用固定化核蛋白α和β亚基和导入底物作为配体的结合分析中，我们发现只有核蛋白α结合配体。我们认为，核蛋白β作为一个适配器，既与核蛋白α结合，又与核孔复合体（NPC）细胞质侧和核质侧含有核孔蛋白的重复肽基序所代表的大量对接位点中的任何一个结合，双向转运核蛋白α底物复合体穿过NPC。
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