美国国家科学院院刊。1995年7月3日；92(14): 6532–6536.
哺乳动物核蛋白α1β和α2β异二聚体：α1或α2亚单位结合核定位信号，β亚单位与肽重复性核孔蛋白相互作用。
美国纽约州纽约市霍华德·休斯医学研究所洛克菲勒大学细胞生物学实验室，邮编：10021。
摘要
尽管只有44%与人核糖核酸酶α1相同，但人核糖核酸酶α2（Rch1蛋白）在识别标准核定位序列和核糖核酸酶β依赖性靶向洋地黄素透化细胞的核膜方面取代了人核糖核酸酶α1（hSRP-1/NPI-1）。通过对甲醇固定细胞的免疫荧光显微镜观察，β核蛋白定位于细胞质和核膜，在细胞核内部不存在。水牛大鼠肝细胞的洋地黄素通透性耗尽了其内源性核蛋白β。重组核蛋白β可以在0℃下直接与洋地黄素渗透细胞的核膜结合（对接反应）。相反，重组核蛋白α1或α2不结合，除非存在核蛋白β。同样，在与所有重组转运因子（核蛋白α1或α2、核蛋白β、Ran和p10）的导入反应（20℃）中，导入依赖于核蛋白β。30分钟导入反应后外源性添加的转运因子的定位显示核糖核酸酶β位于核膜，核糖核酸酶α1或α2、Ran和p10位于核内部。在使用SDS/PAGE再溶解和硝基细胞转染核膜蛋白的重叠分析中，35S标记的核蛋白β结合到至少四种肽重复性含核蛋白Nup358、Nup214、Nup153和Nup98。
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