HMGB1的氧化还原依赖性调节。（A） 细胞坏死、凋亡和凋亡诱导HMGB1释放、不同半胱氨酸氧化还原状态以及与细胞因子活性的关系的示意图概述。坏死和焦下垂诱导的HMGB1（二硫键形式）在TLR4/MD-2复合物中直接与MD-2相互作用，引发炎症反应。半胱氨酸（HMGB1第23、45和106位）对这种结合相互作用和随后的细胞因子活性很重要。半胱氨酸全还原HMGB1不具有TLR4依赖性细胞因子活性，但与CXCL12结合。HMGB1-CXCL12复合物通过CXCR4发挥作用，诱导核细胞募集和趋化。半胱氨酸全氧化或C106氧化HMGB1（由凋亡细胞释放）阻止HMGB1具有细胞因子或趋化活性。（B） 氧化还原依赖于HMGB1诱导的细胞因子释放。由硫代汞C106的形成或C23、C45或C106突变为其他残基（丝氨酸或丙氨酸）而产生的非活性HMGB1可阻止HMGB1-TLR4依赖的细胞因子活性。SH，硫醇；S、 丝氨酸；A、 丙氨酸；S-S，二硫键；汞，汞；SO公司三H、 磺酸。
