图2

真核蛋白酶体的结构和细菌ClpAP伴侣蛋白-蛋白酶复合物和细菌GroEL-GroES伴侣对。电子显微镜的侧视图真核26S蛋白酶体(左侧)和细菌ClpAP(居中)展示各自的伴侣集会与各自的蛋白水解酶柱相关（摘自参考文献。11). 组成低聚物环的化学计量为用下标指定；请注意，真核蛋白酶体是由7个不同的α亚基和7个不同β亚基组成对称地排列了两层，组成了四个环。如下所示是蛋白质分解柱的空间填充剖切图像吗从王的晶体结构来看等。(31)和咆哮等。(32)，活动部位显示为红点，以及入口通道的带状图，也摘自参考文献。11.GroEL-GroES-ADP的太空全景₇不对称图中显示了伴侣蛋白复合物(右上)，取自徐等。(三)，说明了GroEL之间的差异环处于多肽接受和折叠活性状态。开放式不对称络合物的反式环暴露出疏水残基（以黄色显示）可以捕获非天然多肽。后续用多肽与环结合的GroES/ATP取代了这个表面用亲水的（蓝色显示）将空腔扩大2倍体积，并封装多肽释放的空间从疏水性结合位点出发，追求孤立折叠监禁。下面是顶点（红色）和GroES绑定上出现的GroEL的中间（绿色）域是如图所示，取自徐等。(三). 顶端肽螺旋线H和I的结合面（箭头），以及底层段，从面向中心型腔的位置移除向上旋转60°并顺时针旋转90°（见文本和参考。三详细信息）。