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分子细胞。作者手稿;PMC 2009年3月28日发布。
以最终编辑形式发布为:
分子细胞。2008年3月28日;29(6): 729–741.
数字对象标识:2016年10月10日/j.molcel.2008.013

图7

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BubR1和Nuf2在体内被SUMO-2/3特异性修饰,这表明CENP-E对动粒的SUMO-2/3-依赖性靶向模型。答:。将空质粒(对照)、FLAG-标记的BubR1质粒单独或FLAG-标签的BubR1和Myc-标签的SENP2质粒一起转染293细胞。根据指示,用FLAG、SUMO-1或SUMO-2/3特异性抗体对FLAG标记的BubR1进行免疫纯化和免疫印迹分析。B。按照BubR1的描述分析Nuf2的SUMO化。C、。SUMO-2/3修饰和聚合物链结合在调控CENP-E与动粒结合中作用的拟议模型。CENP-E被描述为羧基末端尾部结构域内含有SUMO-2/3聚合物链相互作用基序(缺口)的二聚体。动粒/着丝粒被描述为具有相关蛋白质,包括BubR1和Nuf2,以及共价SUMO-2/3修饰位点(绿色条)。动粒上SUMO化和去SUMO化的相对水平决定了CENP-E结合的稳定性。虽然未描述,但CENP-E也可以通过SUMO-2/3聚合物链进行共价修饰。CENP-E的SUMO化可通过介导与动粒上其他含SIM蛋白的蛋白质的相互作用进一步促进动粒关联。

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