图3。Hrs的C末端结合网格蛋白TD(A类)结合氯氰菊酯的蛋白质中的序列比对(特哈尔等., 2000;特奥等., 2001;杨等., 2001). 这说明在Hrs的770-775残基中存在潜在的网格蛋白结合基序。Hrs是唯一在C末端具有网格蛋白盒基序的蛋白质。（B–E）Hrs与甲氰菊酯的相互作用(B类和C)用pLexA中的诱饵构建物和pGAD中的猎物构建物转化L40报告酵母细胞。报告者β-半乳糖苷酶活性（以任意单位表示）表示结合，并表示为两个重复进行的独立实验的平均值。误差条表示±SEM。在（B）中，展示了一个三重链的网格蛋白，并指出了末端结构域（TD）、远端结构域（DD）和中心结构域（HD）。(D类)重组GST（泳道1），GST–小时_707–775（车道2）或GST–小时_707–770（通道3）固定在谷胱甘肽-Sepharose珠上，并与猪脑细胞液孵育。通过离心回收珠子并清洗。球团部分通过SDS-PAGE分解并转移至硝化纤维素。在用抗网格蛋白重链抗体检测网格蛋白之前，用Ponceau S（下面板）对印迹进行染色（上面板）。(E类)重组GST（车道1），GST–小时_707–775（车道2）或GST–小时_707–770（通道3），固定在谷胱甘肽-Sepharose微球上，并与纯化的重组网格蛋白末端结构域（TD）孵育_1–579). 通过离心回收珠子并清洗。球团部分通过SDS-PAGE分解并转移至硝化纤维素。检测氯氰菊酯TD之前，用Ponceau S（下面板）对印迹进行染色_1–579带有抗氯氰菊酯重链（上面板）。通道4表示重组氯氰菊酯TD的总量_1–579添加到珠子中。