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α-1,3-甘露糖基-糖蛋白4-β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶A亚型X3[小家鼠]

蛋白质分类

糖基转移酶家族54蛋白(域体系结构ID 10519914)

糖基转移酶家族54蛋白,类似于α-1,3-甘露糖基-糖蛋白4-β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶,参与N-乙酰氨基葡萄糖(GlcNAc)向N-连接聚糖的核心甘露糖残基的转移

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糖化_转化_54 pfam04666型
N-乙酰氨基葡萄糖转移酶-IV(GnT-IV)保守区;复杂类型的。。。
131-408 6.39电子162

N-乙酰氨基葡萄糖转移酶-IV(GnT-IV)保守区;将转移到内质网中蛋白质的前体寡糖修剪后,通过糖基转移酶伸长合成复合型寡糖。N-乙酰氨基葡萄糖转移酶(GnTs)参与复合型糖链生物合成中分支的形成。在脊椎动物中,已经鉴定出六种GnT,命名为GnT-I到-VI,它们催化GlcNAc转移到Asn-连接糖链的核心甘露糖残基。GnT-IV(EC:2.4.1.145)催化GlcNAc从UDP-GlcNAc转移到核心低聚糖[Gn2(22)核心低聚糖]的GlcNAc1-2-Man1-3臂,并在核心低聚糖(Gn3(2,4,2)核心低糖)上形成GlcNAc-4(GlcNAcl-2)Man1-3结构。在一些成员中,保守区占据了除N端外的所有区域,其中所有成员上都有信号序列。对于其他成员,保守区并不占据整个蛋白质,但仍然位于蛋白质的N末端。


以下为:

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糖化_转化_54 pfam04666型
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N-乙酰氨基葡萄糖转移酶-IV(GnT-IV)保守区;将转移到内质网中蛋白质的前体寡糖修剪后,通过糖基转移酶伸长合成复合型寡糖。N-乙酰氨基葡萄糖转移酶(GnTs)参与复合型糖链生物合成中分支的形成。在脊椎动物中,已经鉴定出六种GnT,命名为GnT-I到-VI,它们催化GlcNAc转移到Asn-连接糖链的核心甘露糖残基。GnT-IV(EC:2.4.1.145)催化GlcNAc从UDP-GlcNAc转移到核心低聚糖[Gn2(22)核心低聚糖]的GlcNAc1-2-Man1-3臂,并在核心低聚糖(Gn3(2,4,2)核心低糖)上形成GlcNAc-4(GlcNAcl-2)Man1-3结构。在一些成员中,保守区占据了除N端外的所有区域,其中所有成员上都有信号序列。对于其他成员,保守区并不占据整个蛋白质,但仍然位于蛋白质的N末端。


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类似PGAP4 cd21105
蛋白因子4和类似蛋白的GPI后附着;这个家族包括后GPI。。。
139-344 1.64e-07年7月

蛋白因子4和类似蛋白的GPI后附着;该家族包括GPI后与蛋白因子4(PGAP4)的连接,也称为GPI后对蛋白GalNAc转移酶4或跨膜蛋白246(TMEM246)的连接。PGAP4已被证明是高尔基体驻留的GPI-GalNAc转移酶。许多真核生物蛋白质通过糖脂-糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚定在细胞表面。GPI具有保守的核心,但表现出不同的N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)修饰。PGAP4敲除细胞失去GPI-GalNAc结构。PGAP4最有可能参与GPI-GalNAc生物合成的初始步骤。与其他高尔基糖转移酶相比,它包含三个跨膜结构域。该家族还包括与PGAP4相似的无特征真菌蛋白。


Pssm-ID:409189  Cd长度:364  比特分数:53.53  E值:2007年4月16日
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N-乙酰氨基葡萄糖转移酶-IV(GnT-IV)保守区;将转移到内质网中蛋白质的前体寡糖修剪后,通过糖基转移酶伸长合成复合型寡糖。N-乙酰氨基葡萄糖转移酶(GnTs)参与复合型糖链生物合成中分支的形成。在脊椎动物中,已经鉴定出六种GnT,命名为GnT-I到-VI,它们催化GlcNAc转移到Asn-连接糖链的核心甘露糖残基。GnT-IV(EC:2.4.1.145)催化GlcNAc从UDP-GlcNAc转移到核心低聚糖[Gn2(22)核心低聚糖]的GlcNAc1-2-Man1-3臂,并在核心低聚糖(Gn3(2,4,2)核心低糖)上形成GlcNAc-4(GlcNAcl-2)Man1-3结构。在一些成员中,保守区占据了除N端外的所有区域,其中所有成员上都有信号序列。对于其他成员,保守区并不占据整个蛋白质,但仍然位于蛋白质的N末端。


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类似PGAP4 cd21105
蛋白因子4和类似蛋白的GPI后附着;这个家族包括后GPI。。。
139-344 2007年4月16日

蛋白因子4和类似蛋白的GPI后附着;该家族包括GPI后与蛋白因子4(PGAP4)的连接,也称为GPI后对蛋白GalNAc转移酶4或跨膜蛋白246(TMEM246)的连接。PGAP4已被证明是高尔基体驻留的GPI-GalNAc转移酶。许多真核生物蛋白质通过糖脂-糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚定在细胞表面。GPI具有保守的核心,但表现出不同的N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)修饰。PGAP4敲除细胞失去GPI-GalNAc结构。PGAP4最有可能参与GPI-GalNAc生物合成的初始步骤。与其他高尔基糖转移酶相比,它包含三个跨膜结构域。该家族还包括与PGAP4相似的无特征真菌蛋白。


Pssm ID:409189  Cd长度:364  比特分数:53.53  E值:1.64e-07年7月
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PGAP4-类_真菌 cd22189
类似于GPI后附着蛋白因子4的未表征真菌蛋白;这个。。。
168-292 2007年9月10日

类似于GPI后附着蛋白因子4的未表征真菌蛋白;该亚家族包含与动物GPI后附着蛋白因子4(PGAP4)相似的未表征真菌蛋白,也称为GPI后附着蛋白GalNAc转移酶4或跨膜蛋白246(TMEM246)。PGAP4已被证明是高尔基体驻留的GPI-GalNAc转移酶。许多真核生物蛋白质通过糖脂-糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚定在细胞表面。GPI具有保守的核心,但表现出不同的N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)修饰。PGAP4敲除细胞失去GPI-GalNAc结构。PGAP4最有可能参与GPI-GalNAc生物合成的初始步骤。与其他高尔基糖转移酶相比,它包含三个跨膜结构域。来自该亚家族的蛋白质含有PGAP4的假定催化位点,可能具有类似的活性。


Pssm-ID:409190  Cd长度:375  比特分数:51.39  E值:2007年9月10日
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爆破搜索参数
数据来源: 预计算数据,版本=cdd.v.3.21
预设选项:数据库:CD搜索/cdd低复杂度过滤器:没有基于成分的调整:是的E值阈值: 0.01

参考文献:

  • 王杰等(2023),“2023年的保守域数据库”,核酸研究51(D) 公元384-388年。
  • Lu S等人(2020),“2020年的保守域数据库”,核酸研究48(D) 265-8。
  • Marchler-Bauer A等人(2017年),“CDD/SPARCLE:通过亚家族结构域对蛋白质进行功能分类。”,核酸研究45(D) 2003年3月。
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