| 欧盟委员会 |
3.4.21.102 |
| 接受的名称： |
C-末端加工肽酶 |
| 反应： |
该酶显示对C末端三肽Xaa-Yaa-Zaa的特异性识别，其中Xaa优选为Ala或Leu，Yaa优选为Ala-或Tyr，Zaa优选Ala，但随后在距C末端可变距离处裂解。一种典型的切割是-Ala-AlaArg-Ala-Ala-La-Lys-Glu-Asn-Tyr-Ala-Leu-Ala-Ala-Ala。在植物叶绿体中，该酶去除光系统II D1多肽的C末端延伸 |
| 其他名称： |
CtpA基因产物(协同孢子虫sp.）；光系统ⅡD1蛋白加工肽酶；蛋白酶Re；尾特异性蛋白酶；Tsp蛋白酶 |
| 评论： |
光系统II的D1蛋白的蛋白质水解处理对于光驱动四核锰簇的组装是必要的，四核锰团负责光合水的氧化。底物的识别由PDZ域介导，PDZ域是一个小的蛋白质模块，通过与伙伴蛋白质的内部或C末端序列结合来促进蛋白质之间的相互作用。肽酶家族的类型示例41岁。 |
| 与其他数据库的链接： |
布伦达,EXPASY公司,基因,KEGG公司,MetaCyc公司,MEROPS公司,偏微分方程，CAS注册号：216484-75-2，92480-11-0 |
| 参考文献： |
| 1. |
Keiler，K.C.和Sauer，R.T.Tsp蛋白酶。收件人：Barrett，A.J.，Rawlings，N.D.和Woessner，J.F.（编辑），蛋白水解酶手册《蛋白酶手册》，伦敦，1998年，第460-461页。 |
| 2. |
Beebe，K.D.、Shin，J.N.、Peng，J.、Chaudhury，C.、Khera，J.和Pei，D.H.通过尾特异性蛋白酶中的PDZ域识别底物。生物化学 39(2000) 3149–3155. [内政部][项目管理ID：10715137] |
| 3. |
Liao，D.I.，Qian，J.，Chisholm，D.A.，Jordan，D.B.和Diner，B.A.光系统II D1 C末端加工蛋白酶的晶体结构。自然结构。生物。 7(2000) 749–753. [内政部][项目管理ID：10966643] |
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| 【EC 3.4.21.102创建于2001年】 |
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