家族3碳水化合物结合模块（CBM3s）与纤维素体支架蛋白和家族9糖苷水解酶（GH9s）相关，GH9s是作用于纤维素酶底物的多模块酶。CBM3结合纤维素。这些模块的X射线晶体结构基于纤维素糖环和位于CBM3表面的芳香残基平面阵列之间的堆叠相互作用，建立了公认的纤维素结合机制。尽管一些CBM3序列缺少一个或多个这样的残基，但这些平链残基通常高度保守。特别是来自热梭菌Cel9V表现出这种序列变化，并且不能结合纤维素底物。已开始对CBM3b'进行晶体学研究，以了解这种无能的结构原因。CBM3b'在空间群中结晶C类2221在不对称单元和空间群中有三个独立分子（内部衍射分辨率为2.0º）P（P）41212（内部衍射分辨率达到1.79º，同步加速器衍射分辨率达到1.30º），不对称单元中有一个分子。Cel9V CBM3b’的分子结构表明，除了平面条带中几个纤维素结合残基的损失外，骨架的变化还会产生表面“驼峰”，这可能会干扰纤维素-蛋白质表面相互作用的形成，从而阻止与结晶纤维素的结合。
