天然羧肽酶A和酶抑制剂复合物的X射线结构L（左）-乳酸苯酯以1.54和1.45℃的分辨率精制至R（右）系数分别为0.151和0.161。复合物的晶体与天然晶体同晶（空间群P（P）21,一= 51.60,b条= 60.27,c（c）= 47.25 Å, β = 97.27°). 高分辨率电子密度允许校正经典羧肽酶A模型中的许多侧链位置。这反映了用成像板探测器收集的高质量完整同步加速器数据的优势。抑制剂结合后酶活性中心的构象变化仅限于两个残基，即Tyr248和Arg145。L（左）-乳酸苯酯结合在S1′囊中，并与Arg145、Glu270和锌结合的水分子形成氢键。本结构解释了酯化产物与酰胺化产物相比具有更高稳定性的配合物。这与产品释放对酯类而非肽具有限速作用的发现一致。
