联苯双加氧酶（BphAE）和联苯脱氢酶（BphB）催化联苯和各种多氯联苯（PCBs）好氧降解的前两步。这些酶因其氧化有毒污染物和制造精细化学品的潜力而备受关注。我们已经测定了异种B.xenovorans LB400中BphAE的两个变体的晶体结构，即BphAERR41和BphAEp4，它们是通过定点突变进化而来的。我们比较了野生型BphAELB400和BphAEp4的结构。具有单一取代的BphAELB400变体T335A或F336M的生化特性表明，残基336与联苯接触，影响反应的区域特异性，但不会增强酶对2,6-二氯联苯的反应性。然而，残基335不接触联苯，但有助于显著扩大酶的底物范围。变体BphAERR41的晶体结构解释了二苯并呋喃和2-氯二苯并furan的转化。本研究通过突变增强催化位点内酶段的可塑性和/或流动性，为扩大Rieske型加氧酶的底物范围提供了结构见解。酶，BphB催化多氯联苯降解途径的第二步。我们测定了风螺B356中脱辅酶、与NAD+的二元配合物以及与NAD+2,3-二羟基联苯的三元配合物的晶体结构。还获得了代表酶中间状态的晶体结构，其中底物结合环与载脂蛋白和二元形式相比是有序的，但在三元结构中被显著取代。这些结构表明，底物结合环具有高度的流动性，在配体结合过程中构象发生变化，从apo状态的无组织环到配体结合形式的有序环；形成一个定义明确的空腔，以适应广泛的基板。首次将BphBB356的结构、生物化学和分子对接研究结合起来，阐明了酶转化双间位、对位和邻位取代氯联苯的顺二氢醇的独特能力。
