蛋白质从溶液中沉淀，用于蛋白质水合的游离水分子数量减少（水分蒸发、沉淀剂分子上的结合水等）。然而，生长晶体表面上蛋白质分子的均匀堆积需要单一蛋白质粘附模式的绝对优势。同一晶体中存在任何“互不相容的蛋白-蛋白质粘附模式”都会导致层错，导致低质量晶体或结晶失败。由于具有大分子表面的蛋白质通常具有更多的粘附模式，我们需要能够改变不同粘附模式下蛋白质-蛋白质粘附动力学的物质。这可以通过“蛋白质表面活性分子”（PSAM）[1]选择性和暂时结合蛋白质表面来实现。PSAM用于阻止某些粘附模式，或形成永久嵌入生长晶体中的交联。因此，溶液中的“成功添加剂”组合可以发挥积极的协同作用，但也可能导致完全失败，这取决于蛋白质粘附特性的特异性。PSAM理论将蛋白质结晶描述为短寿命蛋白质-PSAM复合物的规则沉积，并强调“粘附分子”的作用，显示出对结晶过程中活跃的不同蛋白质表面补丁的高度特异粘附。“蛋白质加合物”在堆积到晶格中时分解的结晶概念可能更复杂，但它为许多神秘的结晶现象提供了解释，对晶体质量和不同晶体形式的过度制备提供了更好的控制。正确选择在形成临时蛋白-PSAM加合物中活性的PSAM可以消除蛋白质分子以“不相容的蛋白质-蛋白质粘附模式”沉积在生长晶体表面上，这在许多情况下对蛋白质结晶的成功起决定性作用。PSAM的使用允许：增加可结晶蛋白质的数量，最小化堆叠错误的概率，在不同环境中生长出更多显示相同蛋白质分子的多态性，选择多态性以确保结构测定的最高准确性。该工作得到了ERDF的BIOCEV CZ.1.05/1.1.00/02.0109、MSMT项目EE2.3.30.0029、LG14009、CSF P302/11/0855的支持。
