FlhF的表达、纯化和初步晶体学表征枯草芽孢杆菌

G.班吉,G.佩佐德,K.野生和一、正弦

报告了第三个SRP GTPase FlhF的初步晶体学数据枯草芽孢杆菌.

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PEG200改进了分枝杆菌腺苷酸环化酶调节域的结晶

F.芬戴森,一、正弦,J.舒尔茨,J.Linder（林德）和I.图斯

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定位于富含脂质的微区的高尔基体相关PR-1相关蛋白（GAPR-1）的结晶

M.R.格罗夫斯,A.库恩,A.亨德里克斯,S.Radke公司,R.L.塞拉诺,J.B.赫尔姆斯和一、正弦

一种植物病原相关蛋白的人类同源物已结晶，该蛋白特异性地定位于高尔基体膜，并报道了衍射到1.5°分辨率的晶体。

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增殖相关蛋白Ebp1的表达、纯化、结晶和初步晶体学分析

E.科瓦林斯基,G.班吉,K.野生和一、正弦

增殖相关蛋白Ebp1的初步X射线分析智人提供了。

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信号识别粒子保守GTPase结构域的结晶和初步X射线衍射研究ambivalens酸杆菌

G.蒙托亚,K.te Kaat公司,R.莫尔,G.Schäfer公司和一、正弦

古细菌信号识别颗粒的保守GTPase结构域A.矛盾已被克隆为天然蛋白和突变体，这些蛋白已结晶并获得初步的X射线数据。

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磷酸腺苷硫酸还原酶的结晶和初步X射线衍射研究大肠杆菌

G.蒙托亚,C.斯文森,H.野蛮,J.D.Schwenn先生和一、正弦

PAPS还原酶来自大肠杆菌可以结晶，并且已经进行了初步的X射线衍射研究。该酶参与硫酸盐还原，硫酸盐还原是所有含硫代谢物还原硫的来源。

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人Fe65-PTB2与淀粉样前体蛋白胞内结构域复合物的过度生产、纯化、结晶和初步X射线分析

J.拉齐马诺夫斯基,K.拜罗伊特,一、正弦和K.野生

阿尔茨海默病的特点是淀粉样前体蛋白（APP）的蛋白水解过程，该蛋白释放聚合蛋白淀粉样β（Aβ）肽，并释放与各种衔接蛋白相互作用的细胞内结构域（AICD）。结晶AICD–Fe65-PTB2复合物对APP易位、核信号传递、加工和Aβ生成至关重要。

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人Fe65-PTB1结构域的汞诱导结晶和SAD相

J.拉齐马诺夫斯基,S.拉沃,K.贝鲁瑟,一、正弦和K.野生

在汞衍生物存在下生长的神经元衔接蛋白Fe65的磷酸酪氨酸结合结构域1（PTB1）的晶体显示出分辨率的显著提高，允许SAD定相。

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SDF2样蛋白的克隆、重组生产、结晶和初步X射线衍射分析拟南芥

J.拉齐马诺夫斯基,S.拉沃,A.斯科特,S.斯特拉尔和一、正弦

基质细胞衍生因子2样蛋白的过度表达、纯化、结晶和初步X射线衍射拟南芥已报告。这些晶体属于太空小组P（P）6₁衍射到1.95°分辨率。

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周质结构域P1的纯化、结晶和初步结构表征大肠杆菌膜蛋白插入酶YidC

S.拉沃,K.野生和一、正弦

本文报道了天然和硒代蛋氨酸标记的P1结构域的过度生产、纯化、结晶和初步晶体学研究，作为阐明YidC作为膜蛋白插入酶的分子机制的第一步。

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克里纳恰尔SRP芯的结晶

K.R.罗森达尔,一、正弦和K.野生

信号识别颗粒（SRP）的保守核糖核蛋白核心已经结晶。两种晶体形式都是高度孪晶的，并对可能的四面体孪晶给出了解释。

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EM和X射线晶体学测定细菌捕光复合物两种结构的比较

H.野蛮,G.蒙托亚和一、正弦

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膜蛋白生物生成机制

一、正弦

超过25%的细胞蛋白质组包含必须插入正确靶膜的膜蛋白。大多数膜蛋白通过信号识别粒子（SRP）途径传递到膜，该途径依赖于对N端信号序列的识别。这种共翻译机制避免了由于货物蛋白的疏水性而产生的问题，与此相反，尾锚定（TA）膜蛋白利用翻译后机制插入膜——GET途径（尾锚定膜蛋白的引导进入）。SRP和GET通路均由SIMIBI家族的GTP和ATP结合蛋白调节。然而，在SRP途径中，SRP RNA发挥着独特的调节作用。将讨论真核生物SRP的最新见解。

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SMN Tudor域的晶界定义和结晶

R.Sprangers公司,P.塞连科,M.Sattler先生,一、正弦和M.R.Groves先生

脊髓肌肉神经元蛋白SMN的Tudor结构域的边界已用核磁共振确定，并报道了衍射到1.8º分辨率的晶体。

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蓝藻中的蛋白质输出——细胞器蛋白质运输模型

I.图斯,P.柯尼格,一、正弦,J.特里普,O.沼泽和E.施莱夫

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蓝藻Tic22与植物和疟疾蛋白转运的相关性

I.图斯,P.柯尼格,一、正弦,J.特里普,O.沼泽和E.施莱夫

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疟疾维生素B6生物合成

I.图斯,G.盖德兹,V.温代森,一、正弦,K.嘻哈,B.伯特彻,M.Gengenbacher先生,B.德勒和B.卡普斯

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RNP与RNP相遇时：信号识别粒子和核糖体

K.野生,G.坎普夫,J.T.Grotwinkel公司,B.塞格尼茨和一、正弦

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SRP RNA的多面性

K.野生,G.坎普夫,J.格罗特温克尔和一、正弦

信号识别颗粒（SRP）是一种核糖核蛋白复合物，在膜蛋白的共翻译靶向中起着重要作用。它存在于生命的所有三个领域，在组成和结构方面表现出高度的多样性。在大多数生物体中，SRP可分为两个功能域。S结构域介导核糖体上升链复合物的识别和转运到转运通道，而Alu结构域阻止核糖体的伸长，直到复合物被忠实地传递_x000B_这里我们展示了完整细菌SRP-Alu结构域的晶体结构以及人类SRP-S结构域RNA、SRP19和SRP68-RBD的三元复合物。与之前的结构一起，我们的数据强调了SRP RNA的分类单元特异性进化适应，这在SRP介导的靶向中具有重要意义。

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