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为Sieker,L.C.找到23条引文。

Sieker,L.click有29篇文章在这里来看看这些。

搜索西克,L.C。世界结晶学家名录

结果1到20,按名称排序:


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一种可能参与铁硫簇生物合成的细菌[2Fe-2S]铁氧还蛋白首次结晶。晶体是从中过量生产的重组蛋白中获得的大肠杆菌; 计划在铁边进行MAD实验以解决该结构。

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十二烷细胞色素的初步晶体学分析c(c)脱硫弧菌ATCC 27774表示两种单斜晶型,在这两种情况下,在不对称单元中由两个独立的分子组成,与垂直于晶体学双轴的非晶体学双轴有关。在可见吸光度变化作为溶液氧化还原电位的函数后,估算了该细胞色素的中点氧化还原电位,氧化细胞色素的EPR光谱显示了几个低自旋组分。

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铁氧还蛋白I来自长春固氮菌(AvFdI)是一种铁硫蛋白,由106个氨基酸、7个铁原子和8个无机S*原子组成。对其结构的晶体学重新测定表明,最初报告的结构不正确。我们在此报告了pH 6.5时AvFdI的晶体结构。经过广泛的改进,最终R(右)使用溶剂模型,在10-2.3Å的范围内,所有6986个非消光反射的值为0.170,该溶剂模型包括98个离散的溶剂原子,占据率在0.3和1.0之间,平均值B类22.5º的值2肽链的前半部分与来自产气消化球菌(PaFd),而其余部分由三圈螺旋和一系列环组成,这些环在分子核心的一部分上形成一个盖子。尽管结构和环境相似,PaFd和AvFdI中相应的4Fe4S*簇具有显著不同的氧化还原电位;在这两种分子不同的水合模型中,已经找到了可能的解释。

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H蛋白是甘氨酸脱羧酶的多酶复合物的机械心脏。其脂肪酸辅因子与发夹状结构中的赖氨酸相连并自由移动。甲胺残基结合后,它被锁定在蛋白质表面的一个裂缝中。

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斯坦福线性加速器中心的SPEAR存储环产生的同步加速器X射线束已被用作单晶蛋白质衍射实验的可调谐强源。对聚焦的单色X射线束的绝对强度的测量值为3×109光子-1在典型机器操作条件下,波长为1.74º。一系列香港为了研究反常散射效应并研究其在相位测定中的应用,从含铁蛋白红蛋白晶体上获得了0进动照片。使用了七个离散波长的辐射,有些在Fe之上,有些在Fe之下K(K)吸收边(1.743?=7.111 keV)。rubredoxin衍射数据显示强度变化是由于如果“随波长和Bijvoet差异而变化。根据以下任一条件,可以从不同的Patterson和Fourier图中正确定位Fe位置如果'或如果”. 通过计算组合如果'和如果“地图。布拉格反射的相位也从三个不同波长的薄膜上获得。与rubredoxin的已知相比较,差异平均为60°,这表明即使从相对较差的数据中也可以获得一些相信息,并且该方法在未来的应用中可能有用。附录中描述了一种计算Lp系数的方法,该系数必须应用于用极化同步辐射X射线束拍摄的进动照片。

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阿克塔·克里斯特。(1993年)。A类49,c120码
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在不使用重原子衍生物、已知片段几何形状或异常分散的情况下,仅利用天然数据解决相问题的传统小分子方法已在0.9º分辨率的两种小蛋白质数据上进行了测试:红细胞生成素(rubredoxin)、普通脱硫弧菌crambin和crambin.在crambin和FeS中存在三个二硫键4rubredoxin中的单元实现了Patterson自动口译以及直接方法的尝试。虽然这两种结构都已经建立,但除了确定成功的解决方案外,在分阶段尝试中没有使用已知的结构。直接方法对于crambin并不成功,尽管正确的相位对于相位细化来说是稳定的,并且给出的优值明显优于在加利福尼亚州50万个随机起始相位集被细化。红曲霉毒素中铁原子的存在似乎将搜索问题的规模降低了许多数量级,但代价是产生“过度一致”的相集,这些相集过度强调铁原子并涉及对映体信息的部分损失。然而,约1%的直接方法试验成功用于测定红细胞生成素,平均相位误差约为56°(总误差)E类>1.2)按标准可降低至约20°E类-傅里叶循环法。限制数据的分辨率会降低溶液的质量,并建议rubredoxin常规直接法溶液的极限分辨率约为1.2º。利用0.9º的数据,自动Patterson解释令人信服地发现了crambin和FeS中的三个二硫键桥4rubredoxin中的单位,在这两种情况下E类-从这些“较重”原子开始的傅里叶循环产生了几乎完整的结构。虽然crambin只能在非常高的分辨率下以这种方式求解,但rubredoxin可以通过Patterson解释解算到1.6º。这些结果强调了以尽可能高的分辨率收集蛋白质数据的好处,并表明,当存在几个“较重”的原子时,在有利的情况下,可以解决从收集的单个本地数据集到“原子分辨率”的相问题。

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