内质网（ER）具有一个复杂的质量控制系统，用于校对新合成的蛋白质。附着在新生蛋白质上的一系列N-连接低聚糖中间体作为质量控制系统的特定标签。在这个系统中，葡萄糖苷酶II参与N-聚糖中间体非还原性末端葡萄糖残基的修饰。葡萄糖苷酶II由约110 kDa催化α亚基（GIIα）和60 kDa非催化调节β亚基（GIIβ）组成。已有研究表明，GIIα单独能够水解小的α-糖苷酶模型底物（pNP-葡萄糖），而除非与GIIβ形成复合物，否则不能催化N-连接的低聚糖底物的脱葡萄糖基化。在这项研究中，我们测定了GIIα在其抑制剂1-脱氧野霉素存在和不存在的情况下的第一个晶体结构，分辨率为1.6。晶体结构显示，与同源糖苷水解酶（GH31）相比，GIIα在N末端有一个特征片段。有趣的是，N末端片段被安置在基板结合袋上。基于这些结果，我们认为GIIα的N末端片段通过与GIIβ的相互作用进行结构重排，从而提高N-连接低聚糖底物的底物结合能力。
