二异丙基氟磷酸酯酶（DFP-ases）能够通过水解来解毒化学战剂，如二异丙基氟磷酸（DFP）。本文报道的蛋白质在大肠杆菌该酶的X射线晶体结构已被精细化至0.85Å的分辨率和9.4%的晶体学R值。可逆闪蒸冷却大大提高了晶体的镶嵌性和分辨率。该蛋白的整体结构代表了一个六叶β螺旋桨，其中两个钙离子结合在一个中央充水隧道中。496个水、2个甘油、2个MES-buffer分子和18个不同长度的PEG片段可以在溶剂区进行精制。208个最可靠的残基，在其侧链中没有紊乱或减少占有率，最终在没有限制的情况下被精炼。随后的位置参数全矩阵细化循环通过矩阵反演产生了估计的标准偏差（esd）。本文计算的键长和键-esds用于获得平均键长，并与之前精炼循环中使用的限制进行了比较。
