早期的中子结晶学研究通过在数据收集之前将晶体浸泡在重水中，用氘代替氢，重水只交换活性氢原子（OH、NH和SH）和溶剂分子。碳键氢原子未被替换，其负散射密度导致分辨率低于1.8º的核密度图被抵消。此外，由于部分交换，某些单位细胞中存在氘，而其他单位细胞中则存在氢，因此会出现并发症。最近，利用格勒诺布尔的氘化实验室（DLAB）等设施，通过在氘化介质中表达，可以用氘完全取代氢。由于这是一项复杂而昂贵的任务，因此出现了使用它的重要性的问题。除了可以研究更小的晶体（<0.05mm3）外，还可以避免上述抵消问题。我们从部分氢化III型抗冻蛋白的优质晶体中获得了数据，其中甲基质子化缬氨酸和亮氨酸残基被并入过氘化蛋白中。这为评估氢原子的负散射不仅对邻近碳原子的可见度，而且对附近的水分子的影响提供了极好的机会。对这些抵消效应的观察为在中子蛋白质晶体学中使用全氘提供了进一步的理由。
