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普福·R。
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《水晶学报》。
(2020).
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76
,
a112型
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泛素特异性蛋白酶7与Zeste同源物2增强子相互作用的结构基础
A.博贾戈拉
,
V.加加琳娜
,
I.K.拉克道
,
N.卢特拉
,
R.Pfoh公司
,
S.Mohseni公司
,
D.查哈兰吉
,
N.Tan(北谭)
和
V.萨里达基斯
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《水晶学报》。
(2018).
A类
74
,
a101型
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PgaB破坏PNAG依赖性生物膜的分子基础
R.Pfoh公司
,
D.J.利特
,
F.勒茂夫
,
北卡罗来纳州班福德
,
C.诺特
,
P.贝克
,
M.古拉根
,
H.罗宾逊
,
G.B.桥墩
,
M.尼茨
,
R.迪奥拉
,
D.C.谢泼德
和
P.L.豪厄尔
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(2018).
A类
74
,
a344型
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疱疹病毒蛋白与氘激酶USP7相互作用的结构基础
R.Pfoh公司
,
S.Chavoshi公司
,
一、拉克道
和
V.萨里达基斯
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《水晶学报》。
(2009).
如果
65
,
660年至664年
https://doi.org/10.107/S1744309109019654
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棘球蛋白-DNA复合物与锰离子的相互作用
R.Pfoh公司
,
J.A.Cuesta-Seijo公司
和
G.M.谢尔德里克
在Mn存在下
2+
发现了一种新的棘球蛋白-d(ACGTACGT)复合物的晶体形式,该复合物在双相互作用位点附近呈现混合碱基配对。
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《水晶学报》。
(2015).
D类
71
,
2032-2039
https://doi.org/10.107/S1399004715015497
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烟酰胺单核苷酸腺苷酸转移酶显示烟酰胺核苷酸的交替结合模式
R.Pfoh公司
,
E.F.Pai公司
和
V.萨里达基斯
烟酰胺单核苷酸腺苷酸转移酶(NMNAT)催化NAD的生物合成
+
和NaAD
+
令人惊讶的是,当用
大肠杆菌
,NMNAT突变体捕获NADP分子
+
在他们的活动站点中。
本NADP
+
以与NAD显示的构象截然不同的构象结合
+
在天然酶复合物中。
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