利用硫的反常信号进行相位测定的优点是只需要一个衍射良好的单晶，并且可以获得天然结构。使用分辨率为1.9°的长波长S-SAD，我们确定了一个89残基蛋白质的新结构，其中只有2个半胱氨酸固定在二硫键上。据我们所知，我们示例中的Bijvoet比率是S-SAD成功解决结构问题的最小比率之一。在光束线14.1处收集了3个不同体积单晶的数据。位于柏林BESSY II[1]，波长为1.8°。在该波长下，可获得的最大分辨率为1.9Å。数据在空间组I222中进行处理，低分辨率R因子为3.2%，多重性为17。基于30%的异常相关系数，信号延伸至2.6º。使用AutoSol/HYSS[2]测定了硫的亚结构，结果表明不对称单元中总共有四个清晰的硫位置，FOM为0.27，BAYES系数为0.36。该晶体的溶剂含量为62%，结构显示出二聚体和大溶剂通道。密度修改导致蛋白质和相关溶剂分子的明确电子密度图。该示例表明，S-SAD相位测定可以在每45个氨基酸残基中使用一个S原子。此外，我们还进行了UV-RIP（紫外线辐射损伤诱导相位）实验，在该实验中，在用硬紫外激光照射晶体前后收集了数据集。同晶差分图显示两个二硫键明显断裂，我们目前正在基于S-SAD和UV-RIP数据，利用反常和同晶差异进行联合相位调整。
