我们测定了N末端导入蛋白-β-结合（IBB）结构域截断的人导入蛋白-α1（ΔIBB-importin-α1）的晶体结构，分辨率为2.63º。ΔIBB importin-α1的晶体结构是一种新型的闭合同源二聚体。同二聚体以自抑制状态存在，其中主要和次要NLS结合位点都完全埋藏在同二聚界面中，以避免NLS结合。Importin-α1在溶液中处于二聚体平衡状态。在二聚物状态下，次要NLS结合位点中的P1’-结合囊起到稳定二聚物形成的作用。外部K108结合到P1’-结合口袋中，从而导致NLS结合的自动抑制。ΔIBB-importin-α1的封闭同二聚体使人联想到importin-1的多重聚合功能。使用全IBB-importin-α1和ΔIBB-improtin-α1进行的进一步物理化学研究表明，IBB结构域参与单体-二聚体平衡；因此，即使在较高浓度的importin-α1中，NLS结合亲和力也保持不变。由于importin-αs的多重聚合特性，它可以自动抑制NLS结合，这可能导致多种NLS识别方式。
