由水介导的转化产生的低湿度单斜溶菌酶在蛋白质晶体中具有最低的溶剂含量（22%体积）。其结构已通过分子置换法求解，并精炼为对分辨率为10–1.75º的壳体中7684个观测反射的值为0.175。有序晶体中90%的溶剂可以被定位。蛋白质表面上有利的水合位点包括具有多个氢键中心的侧链，以及短亲水侧链和相同或附近残基的主链CO或NH基团之间的区域。主要次级结构特征不会因水合作用而被破坏。然而，C端的自由CO基团和螺旋N端的NH基团（在较小程度上）为水相互作用提供了有利的位置，连接β-结构和螺旋的反转和区域也是如此。水化壳由不连续的水分子网络组成，网络中的最大分子数为10。底层结合裂隙水化严重，主环区也被水相互作用所稳定。蛋白质分子紧密堆积在晶体中，分子配位数为14。精氨酰残基广泛参与分子间氢键和水桥。晶体中的水分子被组织成离散的团簇。簇的一个显著特征是三元环的频繁出现。蛋白质分子在从天然形式转变为低湿度形式的过程中发生了大量重排。两种形式的主链构象几乎相同，但侧链构象存在差异。与Trp 62和Trp 63相关的差异尤其显著。Trp 62的变化特别有趣，因为它也在抑制剂结合期间移动。
