载脂蛋白的结构反硝化产碱菌已通过X射线晶体学高分辨率测定。已经进行了两次单独的结构分析，（i）对从apo-azurin溶液中获得的晶体进行了分析，（ii）对从先前形成的holo-azurin晶体中去除铜而获得的晶体。通过Weissenberg摄影术（使用图像板）从apo-asurin晶体收集到1.8º分辨率的数据使用同步辐射和衍射仪，并通过约束最小二乘法对结构进行细化R（右）对于10.0-1.8º范围内的所有数据，值为0.160。1954个蛋白质原子的最终模型，246个水分子（66个半重），四个SO42-离子和两个低占位（0.13和0.15）铜原子与标准键长、角距离和平面基团的均方根偏差分别为0.012、0.045和0.013Ω。对于铜去除的天青，通过衍射仪收集2.2º的数据，并通过约束最小二乘法将结构细化至最终值R（右）对于10.0-2.2º范围内的所有数据，值为0.158。1954个蛋白质原子、264个水分子和两个SO的最终模型42-离子、两个低占位（0.18和0.22）金属原子和一个未知原子（模型为S）与标准键长、角距离和平面基团的r.m.S.偏差分别为0.013、0.047和0.012º。这两种结构基本上是相同的，与氧化和还原的全息苏氨酸结构没有显著差异。去除铜后，配体侧链略微靠近，三个强结合配体His 46、His 117和Cys 112之间的空腔半径从还原天青蛋白中的1.31º收缩到氧化天青蛋白的1.24º和载脂蛋白中的1.16º。有人建议增加其中一个铜结合环的灵活性，但该结构支持这样的观点，即在holo-azurin中发现的铜位点是一个稳定的结构，即使在没有结合金属离子的情况下，也受到多肽结构的限制。
