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为Kahn,R.找到72条引文。

搜索R.卡恩。世界结晶学家名录

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0.57 GPa的高压结晶学强调了超氧化物歧化酶的柔性区域,并稳定了高能构象亚状态。

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与紫色膜共振的原子形状因子(f)'和(f)磷的〃在其波长附近变化近20个电子单位K(K)-λ=5.77º时的吸收边。使用相同波长对ADP/ATP载体蛋白单晶进行的测试实验给出了第一个低分辨率衍射图样。

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小鼠IgGl-λ,Fab片段的精细结构用于评估使用标准结构方法预测的结合位点。描述了小鼠免疫球蛋白A链LI环的一种新结构。

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设计了一种用于制作低温冷却校准回路的通用系统。

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一个新程序,PROW公司引入了,它允许通过剖面拟合对弱和/或空间重叠的二维劳厄或单色X射线衍射图像进行精确积分。通过优化每个单独光斑的拟合区域,提高了积分强度的准确性。

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通过分析多波长异常衍射(MAD)方法中误差的影响,建立了结构因子的概率分布。这种概率分布是从强度分布中导出的,对于无中心反射是二维的,对于中心反射是一维的。它允许使用分布的质心计算“最佳”结构因子的模量和相位。给出了相位及其优值的提取过程。对模拟数据进行的测试表明,与仅使用相位分布作为闭合误差函数的其他方法相比,该方法的贡献更大。

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《水晶学报》。(2009).A类65,第321页至第322页
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《水晶学报》。(1993).A类49,c33-c34号
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碳单氧肌红蛋白单晶(0.2×0.2×0.2 mm)及其低温光产物的极化X射线吸收光谱T型=20 K已在荧光模式下采集。可以对数据进行解释,以深入了解Fe-heme站点级别的结构和电子变化

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由于原子随机分散在大分子晶体的溶剂相中,X射线反常散射的波长依赖性是产生具有完美同构的溶剂密度对比度变化的一种方法。最大的对比度变化是通过调整异常散射物质吸收边缘附近的X射线波长获得的。在这种我们称为MASC的方法中,反常部分结构是一种扩展的均匀电子密度,与多波长反常色散(MAD)方法中的少数准点有序散射体不同。MASC原则上适用于测定分子包络和低分辨率结构因子相。结构因素λF类(±小时)导出一组方程,可通过求解得出|G公司(小时)|和|0F类(小时)|包络模量和总“正常”结构系数的模量,以及Δφ= (φ0F类φG公司). 模量{|G公司|}其行为类似于小分子晶体的结构因子振幅,其相位的估计可以通过统计直接方法进行。然后0F类(小时)最后是传统的(例如在真空中)蛋白质结构因子F类第页(小时)可以确定。与MAD方法一样,MASC信号的强度可以通过Bijvoet和扩散比进行量化,在对比度为零的情况下,可以导出其实际表达式。使用〈的近似值讨论了这些比率在增加分辨率时的行为|G公司(小时)|?和|Δ(小时)|分别从Porod定律导出,并假设溶剂中原子的随机分布不包括体积。根据激肽释放酶a的已知三维结构,使用3.5的溶剂,计算了一个假设MASC实验的反常比率预期值M(M)确保零对比度的硒酸铵,以及硒附近的波长调谐K(K)-吸收边缘。MASC实验的主要步骤在MAD类数据采集的背景下进行了讨论,该类数据采集针对低分辨率下异常对强度的精确测量进行了优化。最后,报告了两种蛋白质晶体的初步实验结果。第一个是部分单波长数据收集,使用了硒在K(K)边缘,并给出了与预期行为异常的比率。第二种是在三个波长下,利用镱在L(左)边缘。在这种情况下,证明了溶剂和有序镧系离子的影响。

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