聚天冬氨酸是一种可生物降解的水溶性聚合物，是聚丙烯酸酯的重要替代材料。聚丙烯酸酯被广泛用作洗涤剂、颜料分散剂、化妆品保湿剂、水处理剂（防垢剂、金属防腐剂）、一次性尿布吸水聚合物等的助溶剂，并可能在环境中积累。用可生物降解的聚天冬氨酸取代聚合物应该可以减少积累，从而减少环境污染。热合成的聚天冬氨酸包含α-和β-酰胺键。最近，已分离出三种降解聚天冬氨酸的细菌酶并对其进行了表征。Pedobacter sp.KP-2中的一种酶对聚合物中β–β-酰胺键的水解进行特异性催化。该酶是一种单体周质蛋白，成熟形式含有265个氨基酸残基，分子量约为30000。为了了解与聚合物底物相互作用和β–β酰胺键水解的机制，我们开展了酶的晶体学研究。我们使用聚乙二醇4000通过蒸汽扩散成功地使酶结晶。晶体属于正交空间群C222。母液中钴盐的加入改变了P6422晶体的空间群，大大提高了衍射质量。在日本SPring-8采集的本地和突变酶数据集的分辨率为1.9º。通过钴-SAD计算相。获得的结构代表了α/β水解酶折叠，这在大量丝氨酸酯酶如脂肪酶和PHB解聚酶中经常观察到。残留物Ser125、Asp193和His248处于氢键相互作用中，形成催化三联体。对于与低聚物底物络合的突变酶，测定了用于聚合物单体单元结合的亚基1和亚基2的结构。与亚网站1结合的单体单元与包括精氨酸在内的残基发生广泛的氢键相互作用。虽然该酶与来自镰状青霉的PHB解聚酶的整体结构相似，但可能与聚合物底物相互作用的残基完全不同。
