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Y.Higuchi发现74处引文。
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Y.Higuchi。
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《水晶学报》。
(2016).
F类
72
,
788-794
https://doi.org/10.107/S2053230X1601400X
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中子晶体学新表达结构制备的氘化多铜氧化酶CueO的生化、光谱和X射线结构分析
M.阿克特
,
C.井上
,
H.小森
,
N.松田
,
T.樱井
,
卡托卡(K.Kataoka)
,
Y.Higuchi先生
和
柴田猪笼草
中子衍射用全氘化样品获得的多铜氧化酶CueO晶体衍射到1.8
利用X射线和它们的晶体结构求解了光学分辨率。
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J.同步辐射。
(2008).
15
,
277-280
https://doi.org/10.107/S0909049507058979
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中子晶体学研究DsrD蛋白的氢键
T.查塔克
,
Y.Higuchi先生
,
N.瑞穗
,
I.田中
,
N.尼穆拉
和
森本义夫
用中子衍射法测定了DNA结合蛋白DsrD的氢键。
在质子供体和受体方面,DsrD蛋白显示出与其他蛋白质的显著差异。
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J.同步辐射。
(2004).
11
,
72-75
https://doi.org/10.107/S090904950302421X
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蛋白质的水化结构和异化亚硫酸盐还原酶D(DsrD)的中子衍射实验
T.查塔克
,
A.奥斯特曼
,
K.Kurihara公司
,
F.G.巴拉克
,
N.瑞穗
,
G.伏尔都夫
,
Y.Higuchi先生
,
I.田中
和
N.尼穆拉
中子晶体学可以提供大量关于蛋白质水合作用的信息。
三种蛋白质的水合模式显示出有趣的特征,其结构已使用我们的BIX型衍射仪以1.5或1.6°的分辨率进行了解析。
水分子在中子傅里叶图中采用了多种形状,揭示了分子间氢键形成和水合动力学的细节。
此外,简要介绍了一种DNA结合蛋白——异化亚硫酸盐还原酶D(DsrD)的中子衍射研究,并给出了一些初步结果。
这个话题很有趣,因为众所周知氢键在DNA蛋白质识别中起着重要作用。
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《水晶学报》。
(2003).
D类
59
,
2306-2309
https://doi.org/10.1107/S907444903020596
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硫酸盐还原菌异化亚硫酸盐还原酶D(DsrD)蛋白的结晶及初步中子分析
普通脱硫弧菌
T.查塔克
,
N.瑞穗
,
G.伏尔都夫
,
Y.Higuchi先生
,
S.Arai公司
,
I.田中
和
N.尼穆拉
DsrD的大单晶(1.7 mm
三
)已成功结晶,中子衍射数据采集到2.4º分辨率。
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《水晶学报》。
(2003).
D类
59
,
378-380
https://doi.org/10.107/S090744902022175
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岩藻糖特异性凝集素的X射线晶体学表征和定相
奥兰蒂亚Aleuria aurantia
藤桥先生
,
D.H.皮珀斯
,
E.中岛
,
T.山田
,
J.斋藤
,
A.基塔
,
Y.Higuchi先生
,
Y.Sugawara(苏加瓦拉)
,
A.安藤
,
北神宫
,
Y.Nagata(永田)
和
K.米奇
一种岩藻糖特异性凝集素
A.奥兰提亚
结晶了。
使用汞衍生物,通过MAD方法收集2.2μs分辨率数据集并进行阶段划分。
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《水晶学报》。
(1991).
B类
47
,
137-144
https://doi.org/10.107/S010876819009430
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用成像板评估蛋白质晶体的X射线衍射数据
一、藤井
,
森本义夫
,
年。
樋口
,
安冈猪笼草
,
C.片山
和
K.米奇
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《水晶学报》。
(1987).
一个
43
,
C99码
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烷基硫代取代四硫富瓦烯作为“分子紧固件”的晶体结构
Y.Higuchi先生
,
N.Yasuoka公司
,
G.斋藤
和
H.井口
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(1987).
一个
43
,
C20个
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硫酸盐还原菌氢化酶纯化、结晶和X射线研究的改进
Y.Higuchi先生
,
N.Yasuoka公司
,
M.卡库多
,
Y.Katsube公司
,
T.八木
和
H.井口
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《水晶学报》。
(1981).
一个
37
,
C29-C30型
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细胞色素c3的结构
普通脱硫弧菌
宫崎骏2.5度分辨率
Y.Higuchi先生
,
S.Bando公司
,
库苏诺基先生
,
Y.Matsuura先生
,
N.Yasuoka公司
,
M.卡库多
,
T.山中
,
T.八木
和
饭野口惠
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《水晶学报》。
(1984).
一个
40
,
C28-C29型
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细胞色素的精细结构和电化学行为
c(c)
三
Y.Higuchi先生
,
N.Yasuoka公司
,
M.卡库多
和
K.Niki(尼基)
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《水晶学报》。
(2023).
一个
79
,
389元
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[NiFe]-氢化酶的结构和功能研究
Y.Higuchi先生
,
T.平本
,
西川K
,
H.绪方
,
Y.Hori(约里)
,
Y.Shigeta先生
和
T.塔马达
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《水晶学报》。
(1996).
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52
,
134元
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镍铁氢化酶的结构测定
Y.Higuchi先生
和
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《水晶学报》。
(1994).
D类
50
,
781-785
https://doi.org/10.107/S090744994002416
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用多重同晶置换和多波长反常衍射方法确定NiFe氢化酶活性位点的位置
Y.Higuchi先生
,
冈本T
,
K.藤本
,
S.Misaki公司
,
森本义夫
和
N.Yasouka公司
四个活性中心(三个铁硫团簇和一个镍原子)大约排成一行,距离为
加利福尼亚州
13Å,如果它们与电子转移链相连,这似乎是合理的。
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(1996).
D类
52
,
199-200
https://doi.org/10.1107/S0907444995010936
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一种新型细胞色素晶体的结晶和初步X射线研究
c(c)
'来自
红细胞
Y.Higuchi先生
,
Y.Okama(奥卡马)
,
T.神田
,
S.Misaki公司
,
N.Yasuoka公司
,
T.E.梅耶
和
M.A.库萨诺维奇
一种新的细胞色素晶体
c(c)
'来自
红细胞
以单位为单位获得
一
= 47.82,
b条
= 72.59,
c(c)
= 34.22 Å.
空间组正在
P(P)
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(2008).
一个
64
,
C256型
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基于高分辨率晶体结构分析的尼龙低聚物降解酶的研究进展
Y.Higuchi先生
,
M.S.武田
,
T.Ohik先生
,
K.Yasuhira先生
,
川岛Y
,
M.Takeo先生
,
D.加藤
,
南尼戈罗
,
A.中川
,
K.稻田
,
H.田中
,
佐藤先生
,
T.小林
,
田中T.Tanaka
和
柴田猪笼草
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(1993).
一个
49
,
c73码
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氢酶在6°分辨率下的结构研究
Y.Higuchi先生
,
S.Misaki公司
和
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(2005年)。
一个
61
,
c216号
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非蛋白配体在[NiFe]氢化酶Ni-Fe活性部位的作用
Y.Higuchi先生
,
H.绪方
,
S.Hirota公司
,
A.中原
,
H.小森
和
N.柴田
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(2002年)。
一个
58
,
c247号
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[NiFe]氢化酶结构和光谱化学的新进展
Y.Higuchi先生
,
H.绪方
,
S.Hirota公司
,
S.阿达奇
,
T.八木
和
N.Yasuoka公司
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(2020).
D类
76
,
946-953
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还原态[NiFe]-氢化酶的低温中子晶体学研究
T.平本
,
K.西川
,
井上春树
,
H.松浦浩
,
Y.平野
,
K.Kurihara公司
,
库萨卡
,
M.库尼奥
,
L.科茨
,
T.塔马达
和
Y.Higuchi先生
采用冷气流冷却和液氮预冷两种方法对中子衍射实验用大晶体进行厌氧冷却,比较了它们对晶体质量的影响。
气流冷却足以抑制整个晶体镶嵌性的增加,从而成功地从
普通脱硫弧菌
以其有效的简化形式。
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(2022).
F类
78
,
66-74
https://doi.org/10.107/S2053230X22000188
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CO抑制[NiFe]-氢化酶的结构和光谱表征
柠檬酸杆菌
特殊S-77
T.伊马尼什
,
西川K
,
武田先生
,
K.Higuchi公司
,
H.Tai公司
,
S.Hirota公司
,
H.霍霍
,
川崎县
,
K.Hataguchi先生
,
松本K
,
H.绪方
和
Y.Higuchi先生
1.77
[NiFe]-氢化酶CO结合态的光学分辨晶体结构
柠檬酸杆菌
sp.S-77表明,外源CO配体以弯曲构象与镍离子结合。
通过EPR和FT-IR光谱,确定了该CO结合态为EPR-silent Ni-SCO态。
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