自由电子激光器（FEL）正在推回蛋白质晶体学的可能性极限。利用自由电子激光提供的高强度飞秒脉冲，可以从微米级晶体中收集数据，同时避免辐射损伤。此外，自由电子激光还可用于具有前所未有的时间分辨率的泵送实验。然而，自由电子激光数据采集的复杂性带来了特定的挑战：由于每个自由电子激光脉冲都会破坏样品，所以数据大多是从微晶流中采集的，并对其进行平均，以消除晶体尺寸和质量的变化以及光束参数的逐点变化。这种技术称为串行飞秒晶体学（SFX）。在SFX中，通常需要对数万张图像进行平均，以获得相当准确的结构因子振幅。我们之前表明，SFX产生的结构因子振幅足够准确，可以检测到内源硫原子的微弱异常信号。现在我们表明，SFX可以用于收集足够准确的数据，用于蛋白质结构的去新生相[1]。使用模型系统（钆衍生溶菌酶），我们收集了约60000张衍射图像，并获得了允许通过单波长反常衍射进行相位调整的结构因子振幅。FEL数据首次证明了从头定相，这使我们预计，基于FEL的晶体学将成为确定极易受辐射或难以结晶的蛋白质（如膜蛋白）结构的重要工具。
