前一篇论文描述了一种蛋白质晶体学的相重定义策略，该策略利用了蛋白质由相连的线性原子链组成的信息。在这里，该方法被应用于一个分子置换问题，即蛋白酶抑制剂ecotin与胰蛋白酶结合的结构，以及一个单一的同构置换问题，载脂蛋白E的N末端结构域的结构。ecotin-trypsin复合物的起始相基于部分模型（胰蛋白酶）在复合物中含有61%的原子。迭代骨架法比溶剂压平法或两倍非晶体学对称平均法（通过自由基的减少来测量）获得更好的结果R（右）因子[Brünger（1992）。自然(伦敦),355, 472-474]. 在精制过程中保护胰蛋白酶密度，大大提高了骨架化和溶剂压平的性能。对于载脂蛋白E，之前使用溶剂压平法的尝试未能改善SIR相，以获得可解释的图谱。迭代骨架化和溶剂平坦化的结合降低了最终精细结构的相位误差，显著高于单独溶剂平坦化。由骨架化过程生成的ecotin-trypsin复合物和载脂蛋白E的最终图谱很容易解释。
